ปัจจัยร่วม (ชีวเคมี)

จาก Wikipedia สารานุกรมเสรี
  (เปลี่ยนเส้นทางจากโคเอ็นไซม์ )
ข้ามไปที่การนำทางข้ามไปที่การค้นหา
succinate dehydrogenaseซับซ้อนแสดงปัจจัยหลายประการรวมถึงFlavin , ศูนย์เหล็กกำมะถันและheme

ปัจจัยเป็นที่ไม่ใช่โปรตีน สารเคมีหรือไอออนโลหะที่จำเป็นสำหรับการทำงานของเอนไซม์ของกิจกรรมเป็นตัวเร่งปฏิกิริยา (ตัวเร่งปฏิกิริยาที่เป็นสารที่เพิ่มขึ้นของอัตราการเกิดปฏิกิริยาทางเคมี ) ปัจจัยร่วมถือได้ว่าเป็น "โมเลกุลตัวช่วย" ที่ช่วยในการเปลี่ยนแปลงทางชีวเคมีอัตราค่าบริการที่เกิดขึ้นเหล่านี้มีความโดดเด่นในพื้นที่ของการศึกษาที่เรียกว่าจลนพลศาสตร์ของเอนไซม์ปัจจัยโดยทั่วไปจะแตกต่างจากลิแกนด์ตรงที่พวกมันมักจะได้มาซึ่งหน้าที่ของมันโดยการผูกมัดที่เหลืออยู่

ปัจจัยสามารถแบ่งออกเป็นสองประเภท: ไอออนอนินทรีย์และโมเลกุลอินทรีย์ที่ซับซ้อนเรียกว่าโคเอนไซม์[1]โคเอนไซม์ส่วนใหญ่มาจากวิตามินและสารอาหารที่จำเป็นอื่น ๆในปริมาณเล็กน้อย (โปรดทราบว่านักวิทยาศาสตร์บางคน จำกัด การใช้คำว่า "ปัจจัยร่วม" กับสารอนินทรีย์ทั้งสองประเภทรวมอยู่ที่นี่[2] [3] )

โคเอนไซม์แบ่งออกเป็นสองประเภท กลุ่มแรกเรียกว่า "กลุ่มขาเทียม" ซึ่งประกอบด้วยโคเอนไซม์ที่แน่นหรือแม้กระทั่งโควาเลนต์และผูกพันกับโปรตีนอย่างถาวร[4]โคเอนไซม์ชนิดที่สองเรียกว่า "โคซูสเตรต" และเชื่อมโยงกับโปรตีนชั่วคราว Cosubstrates อาจถูกปล่อยออกมาจากโปรตีนในบางช่วงเวลาและจากนั้นจึงทำการ rebind ในภายหลัง ทั้งกลุ่มขาเทียมและคอสซูเบรตมีหน้าที่เหมือนกันคือช่วยในการทำปฏิกิริยาของเอนไซม์และโปรตีน เอนไซม์ที่ไม่ได้ใช้งานโดยไม่ต้องปัจจัยที่มีการเรียกว่าapoenzymeขณะที่เอนไซม์สมบูรณ์ด้วยปัจจัยที่เรียกว่าholoenzyme [5](โปรดสังเกตว่า International Union of Pure and Applied Chemistry (IUPAC) ให้คำจำกัดความ "โคเอนไซม์" แตกต่างกันเล็กน้อยกล่าวคือเป็นสารประกอบอินทรีย์ที่มีน้ำหนักโมเลกุลต่ำซึ่งไม่มีโปรตีนซึ่งยึดติดกันอย่างหลวม ๆ มีส่วนร่วมในปฏิกิริยาของเอนไซม์ในฐานะพาหะที่แตกตัวได้ของ กลุ่มเคมีหรืออิเล็กตรอนกลุ่มเทียมถูกกำหนดให้เป็นหน่วยที่ไม่มีโพลีเปปไทด์ที่ถูกผูกมัดอย่างแน่นหนาในโปรตีนที่สร้างขึ้นใหม่ในการหมุนเวียนของเอนไซม์แต่ละชนิด)

เอนไซม์หรือเอนไซม์เชิงซ้อนบางชนิดต้องการปัจจัยร่วมหลายอย่าง ตัวอย่างเช่น multienzyme complex pyruvate dehydrogenase [6]ที่จุดเชื่อมต่อของไกลโคไลซิสและวัฏจักรของกรดซิตริกต้องการปัจจัยร่วมอินทรีย์ 5 ตัวและไอออนของโลหะ 1 ตัว: ไทอามีนไพโรฟอสเฟต (TPP) ที่ผูกไว้หลวม ๆ ไลโปเอไมด์ที่ผูกด้วยโควาเลนต์และฟลาโวนอะดีนีนไดนิวคลีโอไทด์ (FAD) nicotinamide adenine dinucleotide (NAD + ) และโคเอนไซม์ A (CoA) และไอออนของโลหะ (Mg 2+ ) [7]

ปัจจัยร่วมอินทรีย์มักเป็นวิตามินหรือทำจากวิตามิน หลายคนมีเบส อะดีโนซีนโมโนฟอสเฟต (AMP) เป็นส่วนหนึ่งของโครงสร้างของพวกเขาเช่นเอทีพี , โคเอนไซม์ , FADและNAD + โครงสร้างที่พบนี้อาจสะท้อนให้เห็นถึงต้นกำเนิดวิวัฒนาการร่วมกันเป็นส่วนหนึ่งของribozymesในโบราณโลกอาร์เอ็นเอ มีการแนะนำว่าส่วน AMP ของโมเลกุลถือได้ว่าเป็น "ที่จับ" ชนิดหนึ่งซึ่งเอนไซม์สามารถ "จับ" โคเอนไซม์เพื่อสลับระหว่างศูนย์เร่งปฏิกิริยาต่างๆ [8]

การจัดหมวดหมู่[ แก้ไข]

ปัจจัยสามารถแบ่งออกเป็นสองกลุ่มใหญ่ ๆ : ปัจจัยร่วมอินทรีย์ เช่นflavinหรือheme ; และปัจจัยนินทรีย์เช่นโลหะไอออน Mg 2+ , Cu + , Mn 2+และกลุ่มเหล็กกำมะถัน

ปัจจัยอินทรีย์บางครั้งแบ่งเป็นโคเอนไซม์และกลุ่มเทียมคำว่าโคเอนไซม์หมายถึงเอนไซม์โดยเฉพาะและด้วยเหตุนี้คุณสมบัติการทำงานของโปรตีน ในทางกลับกัน "กลุ่มขาเทียม" เน้นถึงธรรมชาติของการผูกปัจจัยร่วมกับโปรตีน (แน่นหรือโควาเลนต์) และด้วยเหตุนี้จึงหมายถึงคุณสมบัติของโครงสร้าง แหล่งข้อมูลต่างๆให้คำจำกัดความของโคเอนไซม์ปัจจัยร่วมและกลุ่มเทียมที่แตกต่างกันเล็กน้อย บางคนถือว่าโมเลกุลอินทรีย์ที่ถูกผูกมัดอย่างแน่นหนาเป็นกลุ่มเทียมและไม่ใช่โคเอนไซม์ในขณะที่คนอื่น ๆ กำหนดโมเลกุลอินทรีย์ที่ไม่ใช่โปรตีนทั้งหมดที่จำเป็นสำหรับการทำงานของเอนไซม์เป็นโคเอนไซม์และจัดประเภทของโมเลกุลที่ถูกผูกมัดอย่างแน่นหนาว่าเป็นกลุ่มเทียมโคเอนไซม์ คำเหล่านี้มักใช้อย่างหลวม ๆ

จดหมายในTrends in Biochemistry Sciencesปี 1980 ระบุถึงความสับสนในวรรณกรรมและความแตกต่างโดยพลการระหว่างกลุ่มเทียมและกลุ่มโคเอนไซม์และเสนอโครงการต่อไปนี้ ที่นี่โคแฟกเตอร์ถูกกำหนดให้เป็นสารเพิ่มเติมนอกเหนือจากโปรตีนและสารตั้งต้นที่จำเป็นสำหรับการทำงานของเอนไซม์และกลุ่มเทียมเป็นสารที่อยู่ภายใต้วัฏจักรการเร่งปฏิกิริยาทั้งหมดที่ติดอยู่กับโมเลกุลของเอนไซม์เดี่ยว อย่างไรก็ตามผู้เขียนไม่สามารถพูดถึงคำจำกัดความที่ครอบคลุมทั้งหมดของ "โคเอนไซม์" ได้และเสนอให้คำนี้หลุดจากการใช้ในวรรณกรรม [9]

ปัจจัยร่วมอนินทรีย์[ แก้ไข]

ไอออนของโลหะ[ แก้ไข]

ไอออนของโลหะเป็นปัจจัยร่วมทั่วไป [10]การศึกษาปัจจัยร่วมเหล่านี้ตกอยู่ภายใต้พื้นที่ของเคมีชีวนินทรีย์ ในด้านโภชนาการรายการของธาตุที่จำเป็นสะท้อนให้เห็นถึงบทบาทของพวกมันในฐานะปัจจัยร่วม ในมนุษย์รายการนี้โดยทั่วไปรวมถึงเหล็ก , แมกนีเซียม , แมงกานีส , โคบอลต์ , ทองแดง , สังกะสีและโมลิบดีนัม [11]แม้ว่าการขาดโครเมียมจะทำให้ความทนทานต่อกลูโคสลดลงแต่ก็ยังไม่มีการระบุเอนไซม์ของมนุษย์ที่ใช้โลหะนี้เป็นปัจจัยร่วม[12] [13] ไอโอดีนเป็นองค์ประกอบติดตามที่จำเป็นเช่นกัน แต่องค์ประกอบนี้ถูกใช้เป็นส่วนหนึ่งของโครงสร้างของฮอร์โมนไทรอยด์แทนที่จะเป็นปัจจัยร่วมของเอนไซม์ [14] แคลเซียมเป็นอีกกรณีพิเศษที่จำเป็นสำหรับการทำงานของเอนไซม์หลายชนิดเช่นไนตริกออกไซด์ซินเทโปรตีนฟอสฟาเตสและอะดีนิเลตไคเนสแต่แคลเซียมจะกระตุ้น เอนไซม์เหล่านี้ในการควบคุม allostericมักจะผูกพันกับเอนไซม์เหล่านี้ในที่ซับซ้อนที่มีcalmodulin [15]แคลเซียมจึงเป็นสัญญาณของเซลล์โมเลกุลและมักไม่ถือว่าเป็นปัจจัยร่วมของเอนไซม์ที่ควบคุม [16]

สิ่งมีชีวิตอื่น ๆ ต้องใช้โลหะเพิ่มเติมตามปัจจัยเอนไซม์เช่นวานาเดียมในไนโตรของตรึงไนโตรเจนแบคทีเรียของพืชและสัตว์Azotobacter , [17] ทังสเตนในoxidoreductase ลดีไฮด์ Ferredoxinของอุณหภูมิarchaean Pyrococcus furiosus , [18]และแม้กระทั่งแคดเมียมในanhydrase คาร์บอจากทะเลไดอะตอม Thalassiosira weissflogii [19] [20]

ในหลายกรณีปัจจัยร่วมมีทั้งองค์ประกอบที่เป็นอนินทรีย์และอินทรีย์ หนึ่งในชุดที่หลากหลายตัวอย่างเป็นhemeโปรตีนซึ่งประกอบด้วยporphyrinแหวนประสานงานไปยังเหล็ก [21]

ไอออนตัวอย่างของเอนไซม์ที่มีไอออนนี้
คิวพริกไซโตโครมออกซิเดส
เหล็กหรือเฟอริกCatalase
Cytochrome (ผ่านHeme )
Nitrogenase
Hydrogenase
แมกนีเซียมกลูโคส 6-phosphatase
Hexokinase
DNA polymerase
แมงกานีสอาร์จิเนส
โมลิบดีนัมไนเตรต reductase
Nitrogenase
นิกเกิลยูรีเอส
สังกะสีแอลกอฮอล์ดีไฮโดรจีเนส
คาร์บอนิกแอนไฮเดรส
ดีเอ็นเอโพลีเมอเรส
คลัสเตอร์[Fe 2 S 2 ] อย่างง่ายที่มีอะตอมของเหล็กสองอะตอมและกำมะถันสองอะตอมซึ่งประสานงานโดยสารตกค้างของโปรตีนซีสเทอีนสี่ตัว

กลุ่มเหล็ก - กำมะถัน[ แก้]

กลุ่มเหล็ก - กำมะถันเป็นสารประกอบเชิงซ้อนของอะตอมของเหล็กและกำมะถันที่อยู่ภายในโปรตีนโดยสารตกค้างของไซสไตนิล พวกเขามีบทบาททั้งโครงสร้างและหน้าที่รวมถึงการถ่ายโอนอิเล็กตรอนการตรวจจับรีดอกซ์และเป็นโมดูลโครงสร้าง [22]

อินทรีย์[ แก้ไข]

ปัจจัยร่วมอินทรีย์เป็นโมเลกุลอินทรีย์ขนาดเล็ก (โดยทั่วไปมีมวลโมเลกุลน้อยกว่า 1,000 Da) ซึ่งสามารถจับกับเอนไซม์ได้อย่างหลวม ๆ หรือแน่นและมีส่วนร่วมในปฏิกิริยาโดยตรง[5] [23] [24] [25]ในกรณีหลังนี้เมื่อมันเป็นเรื่องยากที่จะลบโดยไม่ต้องเสียสภาพเอนไซม์ก็สามารถเรียกได้ว่าเป็นกลุ่มเทียมสิ่งสำคัญคือต้องเน้นว่าไม่มีการแบ่งส่วนที่คมชัดระหว่างปัจจัยร่วมที่หลวมและแน่น[5]อันที่จริงหลายอย่างเช่น NAD +สามารถผูกแน่นกับเอนไซม์บางชนิดได้ในขณะที่เอ็นไซม์อื่น ๆ ถูกผูกไว้อย่างหลวม ๆ[5]อีกตัวอย่างหนึ่งคือไทอามีนไพโรฟอสเฟต (TPP) ซึ่งผูกแน่นในทรานส์คีโตเลสหรือdecarboxylase ไพรูในขณะที่มันถูกผูกไว้แน่นน้อยในdehydrogenase ไพรู[26]โคเอนไซม์อื่น ๆ เช่นฟลาวินอะดีนีนไดนิวคลีโอไทด์ (FAD) ไบโอตินและไลโปเอไมด์ถูกผูกไว้อย่างแน่นหนา[27]โคแฟกเตอร์ที่ถูกผูกไว้แน่นโดยทั่วไปจะสร้างขึ้นใหม่ในระหว่างวัฏจักรปฏิกิริยาเดียวกันในขณะที่โคแฟกเตอร์แบบหลวม ๆ สามารถสร้างขึ้นใหม่ได้ในปฏิกิริยาที่ตามมาซึ่งเร่งปฏิกิริยาโดยเอนไซม์ที่แตกต่างกัน ในกรณีหลังปัจจัยร่วมยังสามารถพิจารณาได้ว่าเป็นสารตั้งต้นหรือสารตั้งต้น

วิตามินสามารถทำหน้าที่เป็นสารตั้งต้นในการปัจจัยอินทรีย์หลายชนิด (เช่นวิตามินบี1 , บี2 , บี6 , บี12 , ไนอาซิน , กรดโฟลิค ) หรือเป็นโคเอนไซม์ตัวเอง (เช่นวิตามินซี ) อย่างไรก็ตามวิตามินมีหน้าที่อื่น ๆ ในร่างกาย[28]ปัจจัยร่วมอินทรีย์หลายชนิดยังประกอบด้วยนิวคลีโอไทด์เช่นตัวพาอิเล็กตรอนNADและFADและโคเอนไซม์ Aซึ่งมีอะซิลกลุ่ม ปัจจัยร่วมเหล่านี้ส่วนใหญ่พบได้ในสิ่งมีชีวิตหลากหลายชนิดและบางชนิดมีความเป็นสากลสำหรับสิ่งมีชีวิตทุกรูปแบบ ข้อยกเว้นสำหรับการกระจายแบบกว้างนี้คือกลุ่มของปัจจัยร่วมเฉพาะที่วิวัฒนาการมาในเมทาโนเจนซึ่ง จำกัด เฉพาะอาร์เคียกลุ่มนี้ [29]

วิตามินและอนุพันธ์[ แก้]

ปัจจัยร่วมวิตามินส่วนประกอบเพิ่มเติมถ่ายโอนกลุ่มเคมีการกระจาย
ไทอามีนไพโรฟอสเฟต[30]ไทอามีน (B 1 )ไพโรฟอสเฟตกลุ่มคาร์บอน 2 กลุ่มความแตกแยกαแบคทีเรีย , เคียและยูคาริโอ
NAD +และNADP + [31]ไนอาซิน (B 3 )ADPอิเล็กตรอนแบคทีเรีย , เคียและยูคาริโอ
ไพริดอกซัลฟอสเฟต[32]ไพริดอกซิ (B 6 )ไม่มีกลุ่มอะมิโนและคาร์บอกซิลแบคทีเรีย , เคียและยูคาริโอ
เมทิลโคบาลามิน[33]วิตามินบี12กลุ่มเมทิลกลุ่มอะซิลแบคทีเรีย , เคียและยูคาริโอ
โคบาลามีน[5]โคบาลามีน (B 12 )ไม่มีไฮโดรเจน , กลุ่มอัลคิลแบคทีเรีย , เคียและยูคาริโอ
ไบโอติน[34]ไบโอติน (H)ไม่มีกองร้อย2แบคทีเรีย , เคียและยูคาริโอ
โคเอนไซม์เอ[35]กรดแพนโทธีนิก (B 5 )ADPกลุ่ม Acetylและอื่น ๆ ที่กลุ่ม acylแบคทีเรีย , เคียและยูคาริโอ
กรดเตตราไฮโดรโฟลิก[36]กรดโฟลิก (B 9 )กลูตาเมตตกค้างMethyl , formyl , เมทิลีนและกลุ่ม formiminoแบคทีเรีย , เคียและยูคาริโอ
เมนาควิโนน[37]วิตามินเคไม่มีหมู่คาร์บอนิลและอิเล็กตรอนแบคทีเรีย , เคียและยูคาริโอ
กรดแอสคอร์บิก[38]วิตามินซีไม่มีอิเล็กตรอนแบคทีเรีย , เคียและยูคาริโอ
ฟลาวินโมโนนิวคลีโอไทด์[39]ไรโบฟลาวิน (B 2 )ไม่มีอิเล็กตรอนแบคทีเรีย , เคียและยูคาริโอ
ฟลาวินอะดีนีนไดนิวคลีโอไทด์[39]ไรโบฟลาวิน (B 2 )ADPอิเล็กตรอนแบคทีเรีย , เคียและยูคาริโอ
โคเอนไซม์ F420 [40]ไรโบฟลาวิน (B 2 )กรดอะมิโนอิเล็กตรอนเมธาโนเจนและแบคทีเรียบางชนิด

ไม่ใช่วิตามิน[ แก้]

ปัจจัยร่วมถ่ายโอนกลุ่มเคมีการกระจาย
อะดีโนซีนไตรฟอสเฟต[41]กลุ่มฟอสเฟตแบคทีเรีย , เคียและยูคาริโอ
เอส - อะดีโนซิลเมไทโอนีน[42]กลุ่มเมทิลแบคทีเรีย , เคียและยูคาริโอ
โคเอนไซม์บี[43]อิเล็กตรอนเมธาโนเจน
โคเอนไซม์เอ็ม[44] [45]กลุ่มเมทิลเมธาโนเจน
โคเอนไซม์คิว[46]อิเล็กตรอนแบคทีเรีย , เคียและยูคาริโอ
ไซติดีนไตรฟอสเฟต[47]ไดอะซิลกลีเซอรอลและกลุ่มหัวไขมันแบคทีเรีย , เคียและยูคาริโอ
กลูตาไธโอน[48] [49]อิเล็กตรอนแบคทีเรียบางชนิดและยูคาริโอตส่วนใหญ่
เฮเม[50]อิเล็กตรอนแบคทีเรีย , เคียและยูคาริโอ
ไลโปอาไมด์[5]อิเล็กตรอน , กลุ่ม acylแบคทีเรีย , เคียและยูคาริโอ
เมธาโนฟูราน[51]กลุ่ม Formylเมธาโนเจน
โมลิบโดรเทอริน[52] [53]อะตอมของออกซิเจนแบคทีเรีย , เคียและยูคาริโอ
น้ำตาลนิวคลีโอไทด์[54]โมโนแซ็กคาไรด์แบคทีเรีย , เคียและยูคาริโอ
3'-Phosphoadenosine-5'-phosphosulfate [55]กลุ่มซัลเฟตแบคทีเรีย , เคียและยูคาริโอ
Pyrroloquinoline quinone [56]อิเล็กตรอนแบคทีเรีย
เตตระไฮโดรไบออปติน[57]อะตอมออกซิเจนและอิเล็กตรอนแบคทีเรีย , เคียและยูคาริโอ
เตตระไฮโดรเมธานอพติน[58]กลุ่มเมทิลเมธาโนเจน

ปัจจัยที่เป็นตัวกลางในการเผาผลาญ[ แก้ไข]

อกซ์ปฏิกิริยาของdinucleotide adenine Nicotinamide

การเผาผลาญอาหารที่เกี่ยวข้องกับการมากมายของปฏิกิริยาเคมี แต่ส่วนใหญ่ตกอยู่ภายใต้ประเภทไม่กี่ขั้นพื้นฐานของปฏิกิริยาที่เกี่ยวข้องกับการถ่ายโอนของการทำงานเป็นกลุ่ม [59]เคมีทั่วไปนี้ช่วยให้เซลล์ใช้ตัวกลางในการเผาผลาญชุดเล็ก ๆ เพื่อนำพากลุ่มเคมีระหว่างปฏิกิริยาต่างๆ [60]เหล่านี้ตัวกลางกลุ่มโอนผูกพันหลวมปัจจัยอินทรีย์มักจะเรียกว่าโคเอนไซม์

ปฏิกิริยาการถ่ายโอนกลุ่มแต่ละชั้นดำเนินการโดยปัจจัยร่วมเฉพาะซึ่งเป็นสารตั้งต้นสำหรับชุดของเอนไซม์ที่สร้างมันและชุดของเอนไซม์ที่ใช้มัน ตัวอย่างนี้คือdehydrogenasesที่ใช้nicotinamide adenine dinucleotide (NAD + ) เป็นปัจจัยร่วม ที่นี่มีเอนไซม์หลายร้อยชนิดที่แยกอิเล็กตรอนออกจากสารตั้งต้นและลด NAD +เป็น NADH ปัจจัยร่วมที่ลดลงนี้จะเป็นสารตั้งต้นสำหรับรีดักเตสใด ๆในเซลล์ที่ต้องการอิเล็กตรอนเพื่อลดสารตั้งต้น[31]

ดังนั้นปัจจัยเหล่านี้จะถูกนำกลับมาใช้อย่างต่อเนื่องเป็นส่วนหนึ่งของการเผาผลาญอาหาร ตัวอย่างเช่นปริมาณรวมของเอทีพีในร่างกายมนุษย์เป็นเรื่องเกี่ยวกับ 0.1  ตุ่น ATP นี้ถูกแยกย่อยเป็น ADP อยู่ตลอดเวลาจากนั้นจึงแปลงกลับเป็น ATP ดังนั้นในช่วงเวลาใดก็ตามจำนวน ATP + ADP ทั้งหมดยังคงค่อนข้างคงที่ พลังงานที่เซลล์มนุษย์ใช้ต้องการการไฮโดรไลซิส 100 ถึง 150 โมลของ ATP ทุกวันซึ่งอยู่ที่ประมาณ 50 ถึง 75 กก. ในสถานการณ์ทั่วไปมนุษย์ใช้ ATP น้ำหนักตัวมากขึ้นตลอดทั้งวัน [61]ซึ่งหมายความว่าแต่ละโมเลกุลของ ATP จะถูกรีไซเคิล 1,000 ถึง 1,500 ครั้งต่อวัน

วิวัฒนาการ[ แก้ไข]

ปัจจัยอินทรีย์เช่นATPและNADH , ที่มีอยู่ในรูปแบบที่เป็นที่รู้จักในทุกด้านของชีวิตและรูปแบบเป็นส่วนหลักของการเผาผลาญอาหารการอนุรักษ์ที่เป็นสากลดังกล่าวบ่งชี้ว่าโมเลกุลเหล่านี้มีวิวัฒนาการในช่วงแรก ๆ ของการพัฒนาสิ่งมีชีวิต[62]อย่างน้อยที่สุดในปัจจุบันของปัจจัยร่วมกันอาจมีอยู่ในบรรพบุรุษสากลรุ่นสุดท้ายซึ่งมีชีวิตอยู่เมื่อประมาณ 4 พันล้านปีก่อน[63] [64]

ปัจจัยร่วมอินทรีย์อาจมีอยู่ก่อนหน้านี้ในประวัติศาสตร์ของสิ่งมีชีวิตบนโลก[65]อะดีโนซีนนิวคลีโอไทด์มีอยู่ในปัจจัยร่วมที่กระตุ้นปฏิกิริยาการเผาผลาญพื้นฐานหลายอย่างเช่นเมธิลอะซิลและการถ่ายโอนกลุ่มฟอสโฟรีลรวมถึงปฏิกิริยารีดอกซ์โครงกระดูกทางเคมีที่แพร่หลายนี้จึงได้รับการเสนอให้เป็นส่วนที่เหลือของโลก RNAโดยมีการพัฒนาริโบไซม์ในช่วงต้นเพื่อผูกมัดชุดนิวคลีโอไทด์ที่ จำกัด และสารประกอบที่เกี่ยวข้อง[66] [67]โคแฟกเตอร์ที่ใช้อะดีโนซีนถูกคิดว่าทำหน้าที่เป็นอะแดปเตอร์ที่ใช้แทนกันได้ซึ่งอนุญาตให้เอนไซม์และไรโบไซม์สามารถผูกโคแฟกเตอร์ใหม่ผ่านการปรับเปลี่ยนเล็กน้อยในโดเมนที่มีผลผูกพันอะดีโนซีนซึ่งเดิมมีวิวัฒนาการมาเพื่อผูกปัจจัยร่วมที่แตกต่างกัน [8]กระบวนการปรับโครงสร้างก่อนวิวัฒนาการสำหรับการใช้งานแบบใหม่นี้เรียกว่าการล้างออก

วิธีการคำนวณ IPRO เพิ่งทำนายการกลายพันธุ์ที่เปลี่ยนความจำเพาะของปัจจัยร่วมของ Candida boidinii xylose reductase จาก NADPH เป็น NADH [68]

ประวัติ[ แก้ไข]

ปัจจัยร่วมอินทรีย์ตัวแรกที่ค้นพบคือ NAD +ซึ่งระบุโดยArthur Hardenและ William Young 1906 [69]พวกเขาสังเกตเห็นว่าการเติมสารสกัดจากยีสต์ที่ต้มและกรองแล้วช่วยเร่งการหมักแอลกอฮอล์ในสารสกัดจากยีสต์ที่ไม่ได้ต้มอย่างมาก พวกเขาเรียกว่าเป็นปัจจัยที่ไม่ปรากฏชื่อผู้รับผิดชอบในการนี้มีผลcofermentผ่านการทำให้บริสุทธิ์ที่ยาวและยากจากสารสกัดจากยีสต์ปัจจัยความร้อนที่มีเสถียรภาพนี้ถูกระบุว่าเป็นเบื่อหน่ายฟอสเฟตน้ำตาลโดยฮันส์ฟอนอูเลอร์เช ลปิน [70]ปัจจัยร่วมอื่น ๆ ถูกระบุตลอดช่วงต้นศตวรรษที่ 20 โดยมีการแยก ATP โดย Karl Lohmann ในปี 1929[71]และโคเอนไซม์ถูกค้นพบในปี 1945 โดยฟริตซ์อัลเบิร์ Lipmann [72]

หน้าที่ของโมเลกุลเหล่านี้ในตอนแรกลึกลับ แต่ในปีพ. ศ. 2479 Otto Heinrich Warburg ได้ระบุการทำงานของ NAD +ในการถ่ายโอนไฮไดรด์[73] การค้นพบนี้เกิดขึ้นในช่วงต้นทศวรรษ 1940 โดยผลงานของHerman Kalckarผู้สร้างความเชื่อมโยงระหว่างการเกิดออกซิเดชันของน้ำตาลและการสร้าง ATP [74]สิ่งนี้ยืนยันถึงบทบาทหลักของ ATP ในการถ่ายโอนพลังงานที่ฟริตซ์อัลเบิร์ตลิปมันน์เสนอในปี พ.ศ. 2484 [75]ต่อมาในปี พ.ศ. 2492 มอร์ริสฟรีดคินและอัลเบิร์ตแอล. เลห์นิงเนอร์ได้พิสูจน์ว่า NAD +เชื่อมโยงเส้นทางการเผาผลาญเช่นซิตริก วัฏจักรของกรดและการสังเคราะห์ ATP [76]

ปัจจัยร่วมที่ได้จากโปรตีน[ แก้ไข]

ในเอนไซม์หลายชนิด moiety ที่ทำหน้าที่เป็นปัจจัยร่วมนั้นเกิดขึ้นจากการดัดแปลงหลังการแปลของส่วนหนึ่งของลำดับโปรตีน สิ่งนี้มักจะแทนที่ความต้องการปัจจัยยึดเหนี่ยวภายนอกเช่นไอออนของโลหะสำหรับการทำงานของโปรตีน การปรับเปลี่ยนที่เป็นไปได้อาจเป็นการออกซิเดชั่นของสารตกค้างอะโรมาติกการจับตัวระหว่างสิ่งตกค้างความแตกแยกหรือการขึ้นรูปวงแหวน[77]การเปลี่ยนแปลงเหล่านี้แตกต่างจากการดัดแปลงโปรตีนหลังการแปลอื่น ๆ เช่นฟอสโฟรีเลชันเมธิเลชั่นหรือไกลโคซิเลชันซึ่งโดยทั่วไปแล้วกรดอะมิโนจะได้รับหน้าที่ใหม่ สิ่งนี้จะเพิ่มการทำงานของโปรตีน โดยทั่วไปแล้วกรดอะมิโนที่ไม่ผ่านการปรับเปลี่ยนจะถูก จำกัด ไว้ที่ปฏิกิริยาของกรดเบสและการเปลี่ยนแปลงของสารที่อยู่สามารถทำให้โปรตีนอิเล็กโทรฟิลิกไซต์หรือความสามารถในการรักษาเสถียรภาพของอนุมูลอิสระ[77]ตัวอย่างของการผลิตโคแฟกเตอร์ ได้แก่ ทริปโตเฟนทริปโตฟิลควิโนน (TTQ) ซึ่งได้มาจากโซ่ด้านข้างของทริปโตเฟน 2 เส้น [78]และ 4-methylidene-imidazole-5-one (MIO) ซึ่งมาจากแม่ลาย Ala-Ser-Gly [79]ลักษณะของปัจจัยโปรตีนที่ได้มาจะดำเนินการโดยใช้ผลึก X-rayและสเปกโทรสโกมวล ; ข้อมูลโครงสร้างเป็นสิ่งที่จำเป็นเนื่องจากการจัดลำดับไม่สามารถระบุไซต์ที่เปลี่ยนแปลงได้ในทันที

ปัจจัยร่วมที่ไม่ใช้เอนไซม์[ แก้ไข]

คำนี้ใช้ในด้านอื่น ๆ ของชีววิทยาเพื่ออ้างถึงโมเลกุลที่ไม่ใช่โปรตีน (หรือแม้แต่โปรตีน) ในวงกว้างที่กระตุ้นยับยั้งหรือจำเป็นเพื่อให้โปรตีนทำงานได้ ตัวอย่างเช่นลิแกนด์เช่นฮอร์โมนที่จับและกระตุ้นโปรตีนตัวรับเรียกว่าโคแฟกเตอร์หรือโคแอคติเวเตอร์ในขณะที่โมเลกุลที่ยับยั้งโปรตีนตัวรับเรียกว่าคอร์เพรสเซอร์ ตัวอย่างหนึ่งคือกลุ่มตัวรับ G protein-ควบคู่กับตัวรับซึ่งมักพบในเซลล์ประสาทรับความรู้สึก ลิแกนด์ที่จับกับตัวรับจะกระตุ้นโปรตีน G ซึ่งจะกระตุ้นเอนไซม์เพื่อกระตุ้นเอฟเฟกต์[80]เพื่อหลีกเลี่ยงความสับสนจึงมีการแนะนำว่าโปรตีนดังกล่าวที่มีการกระตุ้นหรือการบีบอัดแบบสื่อกลางที่มีผลผูกพันลิแกนด์จะเรียกว่าคอร์กูเลเตอร์ [81]

ดูเพิ่มเติม[ แก้ไข]

  • การเร่งปฏิกิริยาของเอนไซม์
  • เคมีอนินทรีย์
  • เคมีออร์แกโนเมทัลลิก
  • เคมีชีวภาพ
  • วิศวกรรมปัจจัยร่วม

อ้างอิง[ แก้ไข]

  1. ^ Hasim, Onn (2010) Coenzyme, ปัจจัยและเทียม Group - คลุมเครือชีวเคมีอาชีพ กัวลาลัมเปอร์: การศึกษาทางชีวเคมี. หน้า 93–94
  2. ^ "โคเอนไซม์และปัจจัย" สืบค้นจากต้นฉบับเมื่อ 1999-08-26 . สืบค้นเมื่อ2007-11-17 .
  3. ^ "เอนไซม์โคแฟกเตอร์" สืบค้นจากต้นฉบับเมื่อ 2003-05-05 . สืบค้นเมื่อ2007-11-17 .
  4. ^ เนลสัน D (2008) Lehninger หลักการทางชีวเคมี . นิวยอร์ก: WH Freeman and Company น. 184.
  5. ^ a b c d e f Sauke DJ, Metzler DE, Metzler CM (2001) ชีวเคมี: ปฏิกิริยาทางเคมีของเซลล์สิ่งมีชีวิต (2nd ed.). ซานดิเอโก: Harcourt / Academic Press ISBN 978-0-12-492540-3.
  6. ^ จอร์แดน F เทล MS (2004) วิตามินบี: กลไกการเร่งปฏิกิริยาปกติและโรครัฐ นิวยอร์กนิวยอร์ก: Marcel Dekker น. 588. ISBN 978-0-8247-4062-7.
  7. ^ "ไพรูไฮโดรจีเนคอมเพล็กซ์" เคมี LibreTexts 2013-10-02 . สืบค้นเมื่อ2017-05-10 .
  8. ^ a b Denessiouk KA, Rantanen VV, Johnson MS (สิงหาคม 2544) "การรับรู้อะดีนีน: แม่ลายที่มีอยู่ในโปรตีน ATP-, CoA-, NAD-, NADP- และ FAD" โปรตีน . 44 (3): 282–91 ดอย : 10.1002 / prot.1093 . PMID 11455601 
  9. ^ ไบรซ์ (มีนาคม 1979) "SAM - ความหมายและความเข้าใจผิด" เทรนด์ Biochem วิทย์ . 4 (3): N62 – N63 ดอย : 10.1016 / 0968-0004 (79) 90255-X .
  10. ^ "ชีวเคมี: เอนไซม์: การจำแนกและการเร่งปฏิกิริยา (โคแฟกเตอร์)" vle.du.ac.in สืบค้นเมื่อ2018-02-07 .[ ลิงก์ตายถาวร ]
  11. ^ Aggett PJ (สิงหาคม 1985) "สรีรวิทยาและการเผาผลาญของธาตุที่จำเป็น: โครงร่าง". คลีนิกในต่อมไร้ท่อและเมตาบอลิ 14 (3): 513–43. ดอย : 10.1016 / S0300-595X (85) 80005-0 . PMID 3905079 
  12. ^ สเติร์นส์ DM (2000) "โครเมียมเป็นโลหะที่จำเป็นหรือไม่" ไบโอแฟคเตอร์ . 11 (3): 149–62 ดอย : 10.1002 / biof.5520110301 . PMID 10875302 
  13. ^ Vincent JB (เมษายน 2000) "ชีวเคมีของโครเมียม" . วารสารโภชนาการ . 130 (4): 715–8. ดอย : 10.1093 / jn / 130.4.715 . PMID 10736319 
  14. ^ Cavalieri RR (เมษายน 1997) “ เมแทบอลิซึมของไอโอดีนและสรีรวิทยาของต่อมไทรอยด์: แนวคิดปัจจุบัน”. ไทรอยด์ 7 (2): 177–81. ดอย : 10.1089 / thy.1997.7.177 . PMID 9133680 
  15. ^ แคลปแฮม DE (2007) "การส่งสัญญาณแคลเซียม". เซลล์ 131 (6): 1047–58. ดอย : 10.1016 / j.cell.2007.11.028 . PMID 18083096 S2CID 15087548  
  16. ^ Niki ผม Yokokura H, Sudo T, Kato M, Hidaka H (ตุลาคม 1996) "Ca2 + การส่งสัญญาณและโปรตีนที่จับกับ Ca2 + ภายในเซลล์" วารสารชีวเคมี . 120 (4): 685–98. ดอย : 10.1093 / oxfordjournals.jbchem.a021466 . PMID 8947828 
  17. ^ อีเดะ RR (กรกฎาคม 1988) "ไนโตรเจนที่ประกอบด้วยวานาเดียมของอะโซโตแบคเตอร์". ไบโอแฟคเตอร์ . 1 (2): 111–6. PMID 3076437 
  18. ^ จัน MK, Mukund S, Kletzin A, อดัมส์ MW รีสดีซี (มีนาคม 1995) "โครงสร้างของเอนไซม์ tungstopterin hyperthermophilic, aldehyde ferredoxin oxidoreductase". วิทยาศาสตร์ . 267 (5203): 1463–9. รหัสไปรษณีย์ : 1995Sci ... 267.1463C . ดอย : 10.1126 / science.7878465 . PMID 7878465 S2CID 20868012 .  
  19. ^ Lane TW, Morel FM (เมษายน 2543) "ฟังก์ชั่นชีวภาพสำหรับแคดเมียมในไดอะตอมทะเล"การดำเนินการของสถาบันวิทยาศาสตร์แห่งชาติของสหรัฐอเมริกา 97 (9): 4627–31 รหัสไปรษณีย์ : 2000PNAS ... 97.4627L . ดอย : 10.1073 / pnas.090091397 . PMC 18283 . PMID 10781068  
  20. ^ Lane TW, Saito MA, George GN, Pickering IJ, Prince RC, Morel FM (2005) "ชีวเคมี: เอนไซม์แคดเมียมจากไดอะตอมในทะเล" . ธรรมชาติ . 435 (7038): 42. Bibcode : 2005Natur.435 ... 42L . ดอย : 10.1038 / 435042 ก . PMID 15875011 . S2CID 52819760  
  21. ^ Li T, Bonkovsky HL, Guo JT (มีนาคม 2554) "การวิเคราะห์โครงสร้างของโปรตีนฮีม: ผลกระทบสำหรับการออกแบบและการทำนาย" . ชีววิทยาโครงสร้าง BMC . 11 : 13. ดอย : 10.1186 / 1472-6807-11-13 . PMC 3059290 . PMID 21371326  
  22. ^ เมเยอร์เจ (กุมภาพันธ์ 2008) "การพับของโปรตีนเหล็ก - กำมะถันเคมีของเหล็ก - กำมะถันและวิวัฒนาการ" J. Biol. Inorg. เคมี . 13 (2): 157–70. ดอย : 10.1007 / s00775-007-0318-7 . PMID 17992543 S2CID 21961142  
  23. ^ พาลเมอร์ T (1981) เอนไซม์ความเข้าใจ นิวยอร์ก: Horwood ISBN 978-0-85312-307-1.
  24. ^ Cox M, Lehninger AL, Nelson DR (2000) หลักการทางชีวเคมีของ Lehninger (ฉบับที่ 3) นิวยอร์ก: ผู้เผยแพร่ที่คุ้มค่า ISBN 978-1-57259-153-0.
  25. ^ แฟร์เรลล์ SO แคมป์เบล MK (2009) ชีวเคมี (6th ed.). แปซิฟิกโกรฟ: บรูคส์โคล ISBN 978-0-495-39041-1.
  26. ^ Morey AV, Juni E (มิถุนายน 1968) "การศึกษาธรรมชาติของการจับไทอามีนไพโรฟอสเฟตกับเอนไซม์" . วารสารเคมีชีวภาพ . 243 (11): 3009–19 PMID 4968184 
  27. ^ Hanukoglu ฉัน (ธันวาคม 2017) "การอนุรักษ์การเชื่อมต่อของเอนไซม์ - โคเอนไซม์ใน FAD และ NADP Binding Adrenodoxin Reductase-A Ubiquitous Enzyme" วารสารวิวัฒนาการระดับโมเลกุล . 85 (5–6): 205–218 Bibcode : 2017JMolE..85..205H . ดอย : 10.1007 / s00239-017-9821-9 . PMID 29177972 S2CID 7120148  
  28. ^ Bolander FF (2006) "วิตามิน: ไม่เพียง แต่สำหรับเอนไซม์" ฟี้ Opin ยาเสพติด 7 (10): 912–5. PMID 17086936 
  29. ^ Rouvière PE, Wolfe RS (June 1988). "Novel biochemistry of methanogenesis". The Journal of Biological Chemistry. 263 (17): 7913–6. PMID 3131330.
  30. ^ Frank RA, Leeper FJ, Luisi BF (2007). "Structure, mechanism and catalytic duality of thiamine-dependent enzymes". Cell. Mol. Life Sci. 64 (7–8): 892–905. doi:10.1007/s00018-007-6423-5. PMID 17429582. S2CID 20415735.
  31. ^ a b Pollak N, Dölle C, Ziegler M (2007). "The power to reduce: pyridine nucleotides—small molecules with a multitude of functions". Biochem. J. 402 (2): 205–18. doi:10.1042/BJ20061638. PMC 1798440. PMID 17295611.
  32. ^ Eliot AC, Kirsch JF (2004). "Pyridoxal phosphate enzymes: mechanistic, structural, and evolutionary considerations". Annu. Rev. Biochem. 73: 383–415. doi:10.1146/annurev.biochem.73.011303.074021. PMID 15189147.
  33. ^ Banerjee R, Ragsdale SW (2003). "The many faces of vitamin B12: catalysis by cobalamin-dependent enzymes". Annu. Rev. Biochem. 72: 209–47. doi:10.1146/annurev.biochem.72.121801.161828. PMID 14527323.
  34. ^ Jitrapakdee S, Wallace JC (2003). "The biotin enzyme family: conserved structural motifs and domain rearrangements". Curr. Protein Pept. Sci. 4 (3): 217–29. doi:10.2174/1389203033487199. PMID 12769720.
  35. ^ Leonardi R, Zhang YM, Rock CO, Jackowski S (2005). "Coenzyme A: back in action". Prog. Lipid Res. 44 (2–3): 125–53. doi:10.1016/j.plipres.2005.04.001. PMID 15893380.
  36. ^ Donnelly JG (June 2001). "Folic acid". Critical Reviews in Clinical Laboratory Sciences. 38 (3): 183–223. doi:10.1080/20014091084209. PMID 11451208. S2CID 218866247.
  37. ^ Søballe B, Poole RK (August 1999). "Microbial ubiquinones: multiple roles in respiration, gene regulation and oxidative stress management" (PDF). Microbiology. 145 (8): 1817–30. doi:10.1099/13500872-145-8-1817. PMID 10463148.
  38. ^ Linster CL, Van Schaftingen E (2007). "Vitamin C. Biosynthesis, recycling and degradation in mammals". FEBS J. 274 (1): 1–22. doi:10.1111/j.1742-4658.2006.05607.x. PMID 17222174.
  39. ^ a b Joosten V, van Berkel WJ (2007). "Flavoenzymes". Curr Opin Chem Biol. 11 (2): 195–202. doi:10.1016/j.cbpa.2007.01.010. PMID 17275397.
  40. ^ Mack M, Grill S (2006). "Riboflavin analogs and inhibitors of riboflavin biosynthesis". Appl. Microbiol. Biotechnol. 71 (3): 265–75. doi:10.1007/s00253-006-0421-7. PMID 16607521. S2CID 12634062.
  41. ^ Bugg T (1997). An introduction to enzyme and coenzyme chemistry. Oxford: Blackwell Science. pp. 95. ISBN 978-0-86542-793-8.
  42. ^ Chiang PK, Gordon RK, Tal J, Zeng GC, Doctor BP, Pardhasaradhi K, McCann PP (March 1996). "S-Adenosylmethionine and methylation". FASEB Journal. 10 (4): 471–80. doi:10.1096/fasebj.10.4.8647346. PMID 8647346.
  43. ^ Noll KM, Rinehart KL, Tanner RS, Wolfe RS (June 1986). "Structure of component B (7-mercaptoheptanoylthreonine phosphate) of the methylcoenzyme M methylreductase system of Methanobacterium thermoautotrophicum". Proceedings of the National Academy of Sciences of the United States of America. 83 (12): 4238–42. Bibcode:1986PNAS...83.4238N. doi:10.1073/pnas.83.12.4238. PMC 323707. PMID 3086878.
  44. ^ Taylor CD, Wolfe RS (August 1974). "Structure and methylation of coenzyme M(HSCH2CH2SO3)". The Journal of Biological Chemistry. 249 (15): 4879–85. PMID 4367810.
  45. ^ Balch WE, Wolfe RS (January 1979). "Specificity and biological distribution of coenzyme M (2-mercaptoethanesulfonic acid)". Journal of Bacteriology. 137 (1): 256–63. doi:10.1128/JB.137.1.256-263.1979. PMC 218444. PMID 104960.
  46. ^ Crane FL (December 2001). "Biochemical functions of coenzyme Q10". Journal of the American College of Nutrition. 20 (6): 591–8. doi:10.1080/07315724.2001.10719063. PMID 11771674. S2CID 28013583. Archived from the original on 16 December 2008.
  47. ^ Buchanan BB, Gruissem W, Jones RL (2000). Biochemistry & molecular biology of plants (1st ed.). American society of plant physiology. ISBN 978-0-943088-39-6.
  48. ^ Grill D, Tausz T, De Kok LJ (2001). Significance of glutathione in plant adaptation to the environment. Springer. ISBN 978-1-4020-0178-9.
  49. ^ Meister A, Anderson ME (1983). "Glutathione". Annual Review of Biochemistry. 52: 711–60. doi:10.1146/annurev.bi.52.070183.003431. PMID 6137189.
  50. ^ Wijayanti N, Katz N, Immenschuh S (2004). "Biology of heme in health and disease". Curr. Med. Chem. 11 (8): 981–6. doi:10.2174/0929867043455521. PMID 15078160.
  51. ^ Vorholt JA, Thauer RK (September 1997). "The active species of 'CO2' utilized by formylmethanofuran dehydrogenase from methanogenic Archaea". European Journal of Biochemistry. 248 (3): 919–24. doi:10.1111/j.1432-1033.1997.00919.x. PMID 9342247.
  52. ^ Mendel RR, Hänsch R (August 2002). "Molybdoenzymes and molybdenum cofactor in plants". Journal of Experimental Botany. 53 (375): 1689–98. doi:10.1093/jxb/erf038. PMID 12147719.
  53. ^ Mendel RR, Bittner F (2006). "Cell biology of molybdenum". Biochim. Biophys. Acta. 1763 (7): 621–35. doi:10.1016/j.bbamcr.2006.03.013. PMID 16784786.
  54. ^ Ginsburg V (1978). "Comparative biochemistry of nucleotide-linked sugars". Progress in Clinical and Biological Research. 23: 595–600. PMID 351635.
  55. ^ Negishi M, Pedersen LG, Petrotchenko E, Shevtsov S, Gorokhov A, Kakuta Y, Pedersen LC (June 2001). "Structure and function of sulfotransferases". Archives of Biochemistry and Biophysics. 390 (2): 149–57. doi:10.1006/abbi.2001.2368. PMID 11396917.
  56. ^ Salisbury SA, Forrest HS, Cruse WB, Kennard O (August 1979). "A novel coenzyme from bacterial primary alcohol dehydrogenases". Nature. 280 (5725): 843–4. Bibcode:1979Natur.280..843S. doi:10.1038/280843a0. PMID 471057. S2CID 3094647.
  57. ^ Thöny B, Auerbach G, Blau N (April 2000). "Tetrahydrobiopterin biosynthesis, regeneration and functions". The Biochemical Journal. 347 (1): 1–16. doi:10.1042/0264-6021:3470001. PMC 1220924. PMID 10727395.
  58. ^ DiMarco AA, Bobik TA, Wolfe RS (1990). "Unusual coenzymes of methanogenesis". Annual Review of Biochemistry. 59: 355–94. doi:10.1146/annurev.bi.59.070190.002035. PMID 2115763.
  59. ^ Mitchell P (March 1979). "The Ninth Sir Hans Krebs Lecture. Compartmentation and communication in living systems. Ligand conduction: a general catalytic principle in chemical, osmotic and chemiosmotic reaction systems". European Journal of Biochemistry. 95 (1): 1–20. doi:10.1111/j.1432-1033.1979.tb12934.x. PMID 378655.
  60. ^ Wimmer MJ, Rose IA (1978). "Mechanisms of enzyme-catalyzed group transfer reactions". Annual Review of Biochemistry. 47: 1031–78. doi:10.1146/annurev.bi.47.070178.005123. PMID 354490.
  61. ^ Di Carlo SE, Collins HL (2001). "Estimating ATP resynthesis during a marathon run: a method to introduce metabolism". Advan. Physiol. Edu. 25 (2): 70–1.
  62. ^ Chen X, Li N, Ellington AD (2007). "Ribozyme catalysis of metabolism in the RNA world". Chemistry & Biodiversity. 4 (4): 633–55. doi:10.1002/cbdv.200790055. PMID 17443876.
  63. ^ Koch AL (1998). How did bacteria come to be?. Advances in Microbial Physiology. 40. pp. 353–99. doi:10.1016/S0065-2911(08)60135-6. ISBN 9780120277407. PMID 9889982.
  64. ^ Ouzounis C, Kyrpides N (July 1996). "The emergence of major cellular processes in evolution". FEBS Letters. 390 (2): 119–23. doi:10.1016/0014-5793(96)00631-X. PMID 8706840.
  65. ^ White HB (March 1976). "Coenzymes as fossils of an earlier metabolic state". Journal of Molecular Evolution. 7 (2): 101–4. Bibcode:1976JMolE...7..101W. doi:10.1007/BF01732468. PMID 1263263. S2CID 22282629.
  66. ^ Saran D, Frank J, Burke DH (2003). "The tyranny of adenosine recognition among RNA aptamers to coenzyme A". BMC Evol. Biol. 3: 26. doi:10.1186/1471-2148-3-26. PMC 317284. PMID 14687414.
  67. ^ Jadhav VR, Yarus M (2002). "Coenzymes as coribozymes". Biochimie. 84 (9): 877–88. doi:10.1016/S0300-9084(02)01404-9. PMID 12458080.
  68. ^ Khoury GA, Fazelinia H, Chin JW, Pantazes RJ, Cirino PC, Maranas CD (October 2009). "Computational design of Candida boidinii xylose reductase for altered cofactor specificity". Protein Science. 18 (10): 2125–38. doi:10.1002/pro.227. PMC 2786976. PMID 19693930.
  69. ^ Harden A, Young WJ (24 October 1906). "The Alcoholic Ferment of Yeast-Juice". Proceedings of the Royal Society B: Biological Sciences. 78 (526): 369–75. doi:10.1098/rspb.1906.0070.
  70. ^ "Fermentation of sugars and fermentative enzymes: Nobel Lecture, May 23, 1930" (PDF). Nobel Foundation. Retrieved 2007-09-30.
  71. ^ Lohmann K (August 1929). "Über die Pyrophosphatfraktion im Muskel". Naturwissenschaften. 17 (31): 624–5. Bibcode:1929NW.....17..624.. doi:10.1007/BF01506215. S2CID 20328411.
  72. ^ Lipmann F (1 September 1945). "Acetylation of sulfanilamide by liver homogenates and extracts". J. Biol. Chem. 160 (1): 173–90.
  73. ^ Warburg O, Christian W (1936). "Pyridin, the hydrogen-transferring component of the fermentation enzymes (pyridine nucleotide)". Biochemische Zeitschrift. 287: E79–E88. doi:10.1002/hlca.193601901199.
  74. ^ Kalckar HM (November 1974). "Origins of the concept oxidative phosphorylation". Molecular and Cellular Biochemistry. 5 (1–2): 55–63. doi:10.1007/BF01874172. PMID 4279328. S2CID 26999163.
  75. ^ Lipmann F (1941). "Metabolic generation and utilization of phosphate bond energy". A Source Book in Chemistry, 1900-1950. Adv Enzymol. 1. pp. 99–162. doi:10.4159/harvard.9780674366701.c141. ISBN 9780674366701.
  76. ^ Friedkin M, Lehninger AL (1949). "Esterification of inorganic phosphate coupled to electron transport between dihydrodiphosphopyridine nucleotide and oxygen". J. Biol. Chem. 178 (2): 611–23. PMID 18116985.
  77. ^ a b Davidson VL (2007). "Protein-Derived Cofactors. Expanding the Scope of Post-Translational Modifications†". Biochemistry. 46 (18): 5283–5292. doi:10.1021/bi700468t. PMID 17439161.
  78. ^ Davidson VL, Wilmot CM (2013). "Posttranslational biosynthesis of the protein-derived cofactor tryptophan tryptophylquinone". Annual Review of Biochemistry. 82: 531–50. doi:10.1146/annurev-biochem-051110-133601. PMC 4082410. PMID 23746262.
  79. ^ Huang SX, Lohman JR, Huang T, Shen B (May 2013). "A new member of the 4-methylideneimidazole-5-one-containing aminomutase family from the enediyne kedarcidin biosynthetic pathway". Proceedings of the National Academy of Sciences of the United States of America. 110 (20): 8069–74. Bibcode:2013PNAS..110.8069H. doi:10.1073/pnas.1304733110. PMC 3657804. PMID 23633564.
  80. ^ Lodish H, Berk A, Zipursky SL, Matsudaira P, Baltimore D, Darnell J (2000-01-01). "G Protein –Coupled Receptors and Their Effectors". Cite journal requires |journal= (help)
  81. ^ O'Malley BW, McKenna NJ (October 2008). "Coactivators and corepressors: what's in a name?". Molecular Endocrinology. 22 (10): 2213–4. doi:10.1210/me.2008-0201. PMC 2582534. PMID 18701638.

Further reading[edit]

  • Bugg T (1997). An introduction to enzyme and coenzyme chemistry. Oxford: Blackwell Science. ISBN 978-0-86542-793-8.

External links[edit]

  • Cofactors lecture (Powerpoint file)
  • Enzyme+cofactors at the US National Library of Medicine Medical Subject Headings (MeSH)
  • The CoFactor Database