• logo

กรดอะมิโน

กรดอะมิโนเป็นสารประกอบอินทรีย์ที่มีหมู่ฟังก์ชันอะมิโน (–NH 2 ) และคาร์บอกซิล (–COOH) พร้อมด้วยโซ่ด้านข้าง (กลุ่ม R) ที่เฉพาะเจาะจงสำหรับกรดอะมิโนแต่ละตัว [1] [2]องค์ประกอบสำคัญของกรดอะมิโนคือคาร์บอน (C) ไฮโดรเจน (H) ออกซิเจน (O) และไนโตรเจน (N) แม้ว่าองค์ประกอบอื่น ๆ จะพบในโซ่ด้านข้างของกรดอะมิโนบางชนิด กรดอะมิโนที่เกิดขึ้นเองตามธรรมชาติประมาณ 500 ชนิดเป็นที่รู้จักกันในปี 1983 (แม้ว่าจะมีเพียง 20 ตัวเท่านั้นที่ปรากฏในรหัสพันธุกรรม ) และสามารถจำแนกได้หลายวิธี[3]สามารถจำแนกได้ตามตำแหน่งของกลุ่มหน้าที่โครงสร้างหลักเป็นกรดอะมิโน alpha- (α-) , beta- (β-) , gamma- (γ-)หรือ delta- (δ-) ; ประเภทอื่น ๆ ที่เกี่ยวข้องกับขั้ว ,ค่า pHระดับและประเภทกลุ่มด้านห่วงโซ่ ( aliphatic ,วัฏจักร ,กลิ่นหอมที่มีไฮดรอกหรือกำมะถันฯลฯ ) ในรูปแบบของโปรตีน , กรดอะมิโนตกค้างในรูปแบบองค์ประกอบที่ใหญ่เป็นอันดับสอง (น้ำที่ใหญ่ที่สุด) ของมนุษย์กล้ามเนื้อและเนื้อเยื่อ [4]นอกเหนือจากบทบาทของพวกเขาเป็นสารพิษตกค้างในโปรตีนกรดอะมิโนที่มีส่วนร่วมในจำนวนของกระบวนการเช่นสารสื่อประสาทการขนส่งและการสังเคราะห์

โครงสร้างของกรดอะมิโนอัลฟาในรูปแบบที่ไม่แตกตัวเป็นไอออน

ในทางชีวเคมีกรดอะมิโนที่มีหมู่เอมีนติดอยู่กับอะตอมของคาร์บอน (alpha-)ถัดจากหมู่คาร์บอกซิลมีความสำคัญเป็นพิเศษ พวกเขาเรียกว่ากรด2- , alpha-หรือα-amino ( สูตรทั่วไปH 2 NCHRCOOH ในกรณีส่วนใหญ่[a]โดยที่ R เป็นสาร ทดแทนอินทรีย์ที่เรียกว่า " side chain "); [5]มักใช้คำว่า "กรดอะมิโน" เพื่ออ้างถึงสิ่งเหล่านี้โดยเฉพาะ ประกอบด้วยกรดอะมิโนโปรตีน 22 ชนิด("การสร้างโปรตีน") [6] [7] [8]ซึ่งรวมกันเป็นโซ่เปปไทด์ ("โพลีเปปไทด์") เพื่อสร้างส่วนประกอบของโปรตีนจำนวนมาก [9] สิ่งเหล่านี้คือL - stereoisomers ( ไอโซเมอร์ " คนถนัดซ้าย " ) แม้ว่ากรดD -amino ("ถนัดขวา") บางชนิดจะเกิดขึ้นในซองของแบคทีเรียในรูปแบบของneuromodulator ( D - serine ) และในยาปฏิชีวนะบางชนิด . [10]

กรดอะมิโนโปรตีนจีนิก 20 ชนิดถูกเข้ารหัสโดยตรงโดยโคดอนสามตัวในรหัสพันธุกรรมและเรียกว่ากรดอะมิโน "มาตรฐาน" อีกสอง ( "มาตรฐาน" หรือ "ไม่ยอมรับ") เป็นselenocysteine (ปัจจุบันในหลายprokaryotesเช่นเดียวกับยูคาริโอ , แต่ไม่รหัสโดยตรงจากดีเอ็นเอ ) และpyrrolysine (ที่พบเฉพาะในบางเคียและแบคทีเรีย ) Pyrrolysine และ selenocysteine ​​ถูกเข้ารหัสผ่าน codons ตัวแปร ตัวอย่างเช่น selenocysteine จะถูกเข้ารหัสโดยหยุด codonและองค์ประกอบ SECIS [11] [12] [13] N -formylmethionine (ซึ่งมักเป็นกรดอะมิโนเริ่มต้นของโปรตีนในแบคทีเรียไมโตคอนเดรียและคลอโรพลาสต์ ) โดยทั่วไปถือว่าอยู่ในรูปแบบของเมไทโอนีนแทนที่จะเป็นกรดอะมิโนที่แยกโปรตีน Codon- tRNAรวมกันไม่พบในธรรมชาตินอกจากนี้ยังสามารถใช้ในการ"ขยาย" รหัสพันธุกรรมและรูปแบบโปรตีนใหม่ที่รู้จักกันเป็นalloproteinsผสมผสานกรดอะมิโนที่ไม่ใช่โปรตีน [14] [15] [16]

กรดอะมิโนที่สร้างโปรตีนและไม่ใช่โปรตีนที่สำคัญหลายชนิดมีหน้าที่ทางชีววิทยา ยกตัวอย่างเช่นในสมองของมนุษย์ , กลูตาเมต (มาตรฐานกรดกลูตามิก ) และกรดแกมมา aminobutyric ( "กาบา" ที่ไม่เป็นมาตรฐานแกมมาอะมิโนกรด) เป็นตามลำดับหลักexcitatory และยับยั้งสารสื่อประสาท [17] Hydroxyprolineซึ่งเป็นองค์ประกอบหลักของเนื้อเยื่อเกี่ยวพัน คอลลาถูกสังเคราะห์จากโพรลีน glycineเป็นสารตั้งต้นในการสังเคราะห์porphyrinsใช้ในเซลล์เม็ดเลือดแดง คาร์นิทีใช้ในการขนส่งไขมัน กรดอะมิโนโปรตีน 9 ชนิดเรียกว่า " จำเป็น " สำหรับมนุษย์เพราะร่างกายมนุษย์ไม่สามารถผลิตจากสารประกอบอื่น ๆ ได้ดังนั้นจึงต้องนำไปเป็นอาหาร คนอื่น ๆ อาจมีความจำเป็นตามเงื่อนไขสำหรับอายุหรือเงื่อนไขทางการแพทย์บางอย่าง กรดอะมิโนที่จำเป็นอาจแตกต่างกันไปในแต่ละสายพันธุ์ [b]เพราะอย่างมีนัยสำคัญทางชีวภาพกรดอะมิโนที่มีความสำคัญในด้านโภชนาการและมีการใช้กันทั่วไปในทางโภชนาการอาหารเสริม , ปุ๋ย , ฟีดและเทคโนโลยีการอาหาร ใช้ในอุตสาหกรรมรวมถึงการผลิตของยาเสพติด , พลาสติกย่อยสลายและเร่งปฏิกิริยา chiral

ประวัติศาสตร์

กรดอะมิโนสองสามตัวแรกถูกค้นพบในต้นศตวรรษที่ 19 [18] [19]ในปี พ.ศ. 2349 นักเคมีชาวฝรั่งเศสชื่อLouis-Nicolas VauquelinและPierre Jean Robiquetได้แยกสารประกอบในหน่อไม้ฝรั่งซึ่งต่อมาได้ชื่อว่าasparagineซึ่งเป็นกรดอะมิโนตัวแรกที่ถูกค้นพบ [20] [21] Cystineถูกค้นพบในปี ค.ศ. 1810 [22]แม้ว่าโมโนเมอร์ของมันคือcysteineก็ยังไม่ถูกค้นพบจนถึงปี พ.ศ. 2427 [21] [23] Glycineและleucineถูกค้นพบในปี พ.ศ. 2363 [24]อะมิโนสามัญ 20 ชนิดสุดท้าย กรดที่ค้นพบคือthreonineในปี 1935 โดยWilliam Cumming Roseซึ่งเป็นผู้กำหนดกรดอะมิโนที่จำเป็นและกำหนดความต้องการขั้นต่ำต่อวันของกรดอะมิโนทั้งหมดเพื่อการเจริญเติบโตที่เหมาะสม [25] [26]

ความเป็นเอกภาพของหมวดหมู่ทางเคมีได้รับการยอมรับจากWurtzในปี 1865 แต่เขาไม่ได้ตั้งชื่อให้เป็นพิเศษ [27]การใช้คำว่า "กรดอะมิโน" เป็นครั้งแรกในภาษาอังกฤษตั้งแต่ปีพ. ศ. 2441, [28]ในขณะที่คำภาษาเยอรมันAminosäureถูกใช้ก่อนหน้านี้ [29]โปรตีนพบว่าผลผลิตกรดอะมิโนหลังจากการย่อยของเอนไซม์หรือกรดไฮโดรไลซิ ในปี ค.ศ. 1902 Emil FischerและFranz Hofmeisterเสนออย่างอิสระว่าโปรตีนถูกสร้างขึ้นจากกรดอะมิโนหลายชนิด โดยพันธะจะเกิดขึ้นระหว่างหมู่อะมิโนของกรดอะมิโนหนึ่งกับกลุ่มคาร์บอกซิลของอีกกลุ่มหนึ่ง ส่งผลให้เกิดโครงสร้างเชิงเส้นที่ฟิสเชอร์เรียกว่า " เปปไทด์ " [30]

โครงสร้างทั่วไป

กรดอะมิโนα-aminoogenic 21 ชนิดที่พบใน ยูคาริโอตซึ่งจัดกลุ่มตามค่าpK aของโซ่ด้านข้าง และประจุที่มี ค่า pH ทางสรีรวิทยา (7.4)

ในโครงสร้างที่แสดงที่ด้านบนของหน้าRหมายถึงห่วงโซ่ด้านข้างที่เฉพาะเจาะจงสำหรับกรดอะมิโนแต่ละตัว คาร์บอนอะตอมติดกับcarboxyl กลุ่มที่เรียกว่าαคาร์บอน กรดอะมิโนที่มีกลุ่มอะมิโนผูกมัดโดยตรงกับคาร์บอนอัลฟาจะเรียกว่าอัลฟากรดอะมิโน [31]ซึ่งรวมถึงกรดอะมิโนเช่นโพรลีนซึ่งมีเอมีนทุติยภูมิซึ่งมักเรียกกันว่า "กรดอิมิโน" [32] [33] [34]

ไอโซเมอริซึม

กรดอัลฟาอะมิโนเป็นกรดอะมิโนในรูปแบบธรรมชาติทั่วไป ยกเว้นไกลซีนกรดอะมิโนธรรมชาติอื่น ๆ จะใช้การกำหนดค่าL [35]ในขณะที่กรดL -amino เป็นตัวแทนของกรดอะมิโนทั้งหมดที่พบในโปรตีนระหว่างการแปลในไรโบโซม

LและDประชุมสำหรับการกำหนดค่าอะมิโนกรดหมายถึงไม่ให้กิจกรรมแสงของกรดอะมิโนตัวเอง แต่เพื่อกิจกรรมแสงของ isomer ของglyceraldehydeจากการที่กรดอะมิโนที่สามารถในทางทฤษฎีสังเคราะห์ ( D -glyceraldehyde เป็น dextrorotatory; L -glyceraldehyde คือ levorotatory) ในแฟชั่นทางเลือกที่( S ) และ ( R ) designatorsจะใช้ในการบ่งบอกถึงการกำหนดค่าแน่นอน เกือบทั้งหมดของกรดอะมิโนในโปรตีน ( S ) ที่คาร์บอนαกับcysteineเป็นอยู่ ( R ) และglycineไม่ใช่chiral [36] ซีสเตอีนมีสายโซ่ด้านข้างอยู่ในตำแหน่งทางเรขาคณิตเดียวกันกับกรดอะมิโนอื่น ๆ แต่คำศัพท์R / Sกลับกันเพราะกำมะถันมีเลขอะตอมสูงกว่าเมื่อเปรียบเทียบกับคาร์บอกซิลออกซิเจนซึ่งทำให้สายข้างมีความสำคัญสูงกว่าโดยCahn- กฎลำดับ Ingold-Prelogในขณะที่อะตอมในโซ่ด้านอื่น ๆ ส่วนใหญ่ให้ลำดับความสำคัญต่ำกว่าเมื่อเทียบกับหมู่คาร์บอกซิล [ ต้องการอ้างอิง ]

พบสารตกค้างของกรดD -aminoในโปรตีนบางชนิด แต่หายาก

โซ่ข้าง

กรดอะมิโนถูกกำหนดให้เป็น α- เมื่ออะตอมของไนโตรเจนติดกับอะตอมของคาร์บอนที่อยู่ติดกับกลุ่มคาร์บอกซิล: ในกรณีนี้ สารประกอบจะมีโครงสร้างย่อย N–C–CO 2 . กรดอะมิโนที่มีโครงสร้างย่อย N – C – C – CO 2จัดเป็นกรดอะมิโนβ- กรดอะมิโนประกอบด้วยโครงสร้างย่อย N – C – C – C-CO 2และอื่น ๆ [37]

โดยปกติกรดอะมิโนจะถูกจำแนกตามคุณสมบัติของโซ่ด้านข้างออกเป็นสี่กลุ่ม ห่วงโซ่ด้านข้างสามารถสร้างกรดอะมิโนกรดอ่อนหรือฐานอ่อนแอและhydrophileถ้าห่วงโซ่ด้านข้างเป็นขั้วหรือไฮโดรโฟบิกถ้ามันไม่มีขั้ว [35]วลี " กรดอะมิโนโซ่กิ่ง " หรือ BCAA หมายถึงกรดอะมิโนที่มีโซ่ด้านอะลิฟาติกที่เป็นเส้นตรง เหล่านี้เป็นleucine , isoleucineและvaline Prolineเป็นกรดอะมิโนที่สร้างโปรตีนเพียงชนิดเดียวที่มีกลุ่มด้านข้างเชื่อมโยงกับกลุ่ม α-amino และด้วยเหตุนี้จึงเป็นกรดอะมิโนที่สร้างโปรตีนเพียงชนิดเดียวที่มีเอมีนทุติยภูมิที่ตำแหน่งนี้ [35]ในแง่เคมีโพรลีนจึงเป็นกรด iminoเพราะมันขาดกลุ่มอะมิโนหลัก , [38]แม้ว่ามันจะยังคงจัดว่าเป็นกรดอะมิโนในศัพท์ทางชีวเคมีในปัจจุบัน[39]และยังอาจเรียกว่า " N -alkylated alpha-amino acid". [40]

Zwitterions

กรดอะมิโนในรูปแบบโมเลกุล (1) และ (2) zwitterionic

กรดอะมิโนในสารละลายในน้ำมีอยู่สองรูปแบบ (ดังภาพประกอบด้านขวา) รูปแบบโมเลกุลและรูปแบบzwitterionอยู่ในสภาวะสมดุลซึ่งกันและกัน ทั้งสองรูปแบบอยู่ร่วมกันในช่วง pH p K 1 - 2ถึงp K 2 + 2ซึ่งสำหรับไกลซีนคือ pH  0–12 อัตราส่วนของความเข้มข้นของไอโซเมอร์ทั้งสองไม่ขึ้นอยู่กับ pH ไม่สามารถกำหนดมูลค่าของอัตราส่วนนี้ในการทดลองได้

เพราะกรดอะมิโนทั้งหมดมี amine และคาร์บอกซิทำงานเป็นกลุ่มกรดพวกเขาจะamphiprotic [35]ที่pH = p K 1 (ประมาณ 2.2) จะมีความเข้มข้นของสายพันธุ์NHเท่ากัน+
3CH(R)CO
2HและNH+
3CH(R)CO-
2และที่pH = p K 2 (ประมาณ 10) จะมีความเข้มข้นของสายพันธุ์NHเท่ากัน+
3CH(R)CO-
2และNH
2CH(R)CO-
2. เป็นไปตามที่โมเลกุลที่เป็นกลางและ zwitterion เป็นสิ่งมีชีวิตชนิดเดียวที่มีค่า pH ทางชีวภาพได้อย่างมีประสิทธิภาพ [41]

มันจะสันนิษฐานกันโดยทั่วไปว่ามีความเข้มข้นของ zwitterion ที่มากขึ้นกว่าความเข้มข้นของโมเลกุลที่เป็นกลางบนพื้นฐานของการเปรียบเทียบกับที่รู้จักพีที่Kค่าของเอมีนและกรดคาร์บอกซิ

จุดอิเล็กทริค

ส่วนประกอบของ เส้นโค้งการไตเตรทของกรดอะมิโนโปรตีนเจนิกยี่สิบชนิดที่จัดกลุ่มตามหมวดหมู่โซ่ด้านข้าง

ที่ค่า pH ระหว่างค่า p K aสองค่า zwitterion จะมีอิทธิพลเหนือกว่า แต่อยู่ร่วมกันในสภาวะสมดุลแบบไดนามิกโดยมีไอออนลบสุทธิและประจุบวกสุทธิจำนวนเล็กน้อย ที่จุดกึ่งกลางที่แน่นอนระหว่างค่า p K aสองค่าปริมาณการติดตามของค่าลบสุทธิและการติดตามของไอออนบวกสุทธิจะสมดุลกันดังนั้นประจุสุทธิเฉลี่ยของทุกรูปแบบที่มีอยู่จะเป็นศูนย์ [42] pH นี้เรียกว่าจุดไอโซอิเล็กทริก p Iดังนั้น p I =1/2(p K a1 + p K a2 ) สำหรับกรดอะมิโนที่มีโซ่ข้างที่มีประจุจะเกี่ยวข้องกับp K aของโซ่ด้านข้าง ดังนั้นสำหรับแอสพาเทตหรือกลูตาเมตที่มีโซ่ด้านลบ p I = 1/2(p K a1 + p K a (R) ) โดยที่ p K a (R)คือโซ่ด้านข้าง p K a . ซีสเตอีนยังมีโซ่ข้างที่เป็นลบด้วย p K a(R) = 8.14 ดังนั้น p Iควรคำนวณเป็นแอสพาเทตและกลูตาเมต แม้ว่าโซ่ข้างจะไม่มีประจุที่ pH ทางสรีรวิทยาอย่างมีนัยสำคัญ สำหรับฮิสทิดีนไลซีนและอาร์จินีนที่มีโซ่ด้านบวก p I = 1/2(p K a (R) + p K a2 ) กรดอะมิโนมีการเคลื่อนที่เป็นศูนย์ในอิเล็กโตรโฟรีซิสที่จุดไอโซอิเล็กทริกแม้ว่าโดยปกติพฤติกรรมนี้จะใช้ประโยชน์จากเปปไทด์และโปรตีนมากกว่ากรดอะมิโนเดี่ยว สวิตเตอร์ไอออนมีความสามารถในการละลายต่ำสุดที่จุดไอโซอิเล็กทริก และกรดอะมิโนบางชนิด (โดยเฉพาะอย่างยิ่งกับโซ่ข้างที่ไม่มีขั้ว) สามารถแยกออกได้โดยการตกตะกอนจากน้ำโดยการปรับ pH ให้อยู่ที่จุดไอโซอิเล็กทริกที่ต้องการ

การเกิดและหน้าที่ในชีวเคมี

A protein depicted as a long unbranched string of linked circles each representing amino acids
polypeptideเป็นห่วงโซ่ unbranched ของกรดอะมิโน
Diagrammatic comparison of the structures of β-alanine and α-alanine
β-Alanine และα-alanine isomer
A diagram showing the structure of selenocysteine
กรดอะมิโน selenocysteine

กรดอะมิโนโปรตีนเจนิก

กรดอะมิโนเป็นหน่วยโครงสร้าง ( โมโนเมอร์ ) ที่ประกอบเป็นโปรตีน พวกเขาเข้าร่วมกันในรูปแบบสั้นพอลิเมอโซ่เรียกว่าเปปไทด์หรือโซ่อีกต่อไปเรียกว่าทั้งpolypeptidesหรือโปรตีน โซ่เหล่านี้มีลักษณะเป็นเส้นตรงและไม่มีการแตกแขนงโดยที่กรดอะมิโนแต่ละตัวจะตกค้างอยู่ภายในห่วงโซ่ซึ่งยึดติดกับกรดอะมิโนสองตัวที่อยู่ใกล้เคียงกัน กระบวนการของการทำโปรตีนเข้ารหัสโดยสารพันธุกรรม DNA / RNA เรียกว่าแปลและเกี่ยวข้องกับการเพิ่มขั้นตอนโดยขั้นตอนของกรดอะมิโนโปรตีนห่วงโซ่การเจริญเติบโตโดยribozymeที่เรียกว่าไรโบโซม [43]ลำดับที่เพิ่มกรดอะมิโนจะถูกอ่านผ่านรหัสพันธุกรรมจากแม่แบบmRNAซึ่งเป็นสำเนาRNAของยีนของสิ่งมีชีวิตชนิดหนึ่ง

กรดอะมิโนยี่สิบสองชนิดถูกรวมเข้ากับโพลีเปปไทด์ตามธรรมชาติและเรียกว่ากรดอะมิโนโปรเจนิกหรือกรดอะมิโนธรรมชาติ [35]ในจำนวนนี้ 20 มีการเข้ารหัสโดยสากลรหัสพันธุกรรม ส่วนที่เหลืออีก 2 selenocysteineและpyrrolysineจะถูกรวมอยู่ในโปรตีนโดยกลไกการสังเคราะห์ที่ไม่ซ้ำกัน Selenocysteineเป็นนิติบุคคลที่จัดตั้งเมื่อ mRNA ถูกแปลรวมถึงองค์ประกอบ SECISซึ่งเป็นสาเหตุที่ทำให้ UGA codon การเข้ารหัส selenocysteine แทนการหยุด codon [44] Pyrrolysineจะถูกใช้โดยบางมีเทน เคีเอนไซม์ที่พวกเขาใช้ในการผลิตก๊าซมีเทน มีการเข้ารหัสด้วย codon UAG ซึ่งโดยปกติแล้วโคดอนหยุดในสิ่งมีชีวิตอื่น ๆ [45]นี้ UAG codon ตามด้วยลำดับปลายน้ำ PYLIS [46]

การศึกษาวิวัฒนาการอิสระหลายชิ้นโดยใช้ข้อมูลประเภทต่างๆ ได้แนะนำว่า Gly, Ala, Asp, Val, Ser, Pro, Glu, Leu, Thr (เช่น G, A, D, V, S, P, E, L, T ) อาจอยู่ในกลุ่มของกรดอะมิโนที่ประกอบด้วยรหัสพันธุกรรมตอนต้น ในขณะที่ Cys, Met, Tyr, Trp, His, Phe (เช่น C, M, Y, W, H, F) อาจอยู่ในกลุ่มของกรดอะมิโน ซึ่งประกอบด้วยส่วนเพิ่มเติมของรหัสพันธุกรรมในภายหลัง [47] [48] [49] [50]

กรดอะมิโนที่ไม่สร้างโปรตีน

นอกเหนือจากกรดอะมิโนโปรตีน 22 ชนิดแล้วยังรู้จักกรดอะมิโนที่ไม่ใช่โปรตีนเจนิกอีกหลายชนิด โปรตีนเหล่านี้ไม่พบในโปรตีน (เช่นcarnitine , GABA , levothyroxine ) หรือไม่ได้ผลิตโดยตรงและแยกจากกันโดยกลไกระดับเซลล์มาตรฐาน (เช่นhydroxyprolineและselenomethionine )

กรดอะมิโนที่ไม่เป็นโปรตีนที่พบในโปรตีนจะเกิดขึ้นจากการปรับเปลี่ยนการโพสต์แปลซึ่งเป็นการปรับเปลี่ยนหลังจากการแปลในระหว่างการสังเคราะห์โปรตีน การปรับเปลี่ยนเหล่านี้มักจะจำเป็นสำหรับการทำงานหรือการควบคุมของโปรตีน ยกตัวอย่างเช่นcarboxylationของกลูตาเมตช่วยให้มีผลผูกพันที่ดีขึ้นของไพเพอร์แคลเซียม , [51]และคอลลาเจนมี hydroxyproline สร้างโดยhydroxylationของโพรลีน [52]อีกตัวอย่างหนึ่งคือการสร้างhypusineในปัจจัยเริ่มต้นการแปล EIF5Aโดยการดัดแปลงสารตกค้างของไลซีน [53]การปรับเปลี่ยนดังกล่าวยังสามารถกำหนดตำแหน่งของโปรตีนได้เช่นการเพิ่มกลุ่มที่ไม่ชอบน้ำแบบยาวอาจทำให้โปรตีนจับกับเมมเบรนฟอสโฟลิปิดได้ [54]

กรดอะมิโนที่ไม่สร้างโปรตีนบางชนิดไม่พบในโปรตีน ตัวอย่าง ได้แก่กรด 2 aminoisobutyricและสารสื่อประสาทกรดแกมมาอะมิโนบิวที ริก กรดอะมิโนที่ไม่ใช่โปรตีนมักจะเกิดขึ้นเป็นตัวกลางในสูตรการเผาผลาญกรดอะมิโนมาตรฐาน - ตัวอย่างเช่นornithineและcitrullineเกิดขึ้นในวงจรยูเรียเป็นส่วนหนึ่งของกรดอะมิโนcatabolism (ดูด้านล่าง) [55]ข้อยกเว้นที่หายากสำหรับการครอบงำของกรด α-amino ในชีววิทยาคือ β-amino acid beta alanine (3-aminopropanoic acid) ซึ่งใช้ในพืชและจุลินทรีย์ในการสังเคราะห์กรด pantothenic (วิตามิน B 5 ) เป็นส่วนประกอบของโคเอนไซม์ [56]

กรดอะมิโนที่ไม่ได้มาตรฐาน

กรดอะมิโน 20 ชนิดที่เข้ารหัสโดยตรงโดยโคดอนของรหัสพันธุกรรมสากลเรียกว่ากรดอะมิโนมาตรฐานหรือมาตรฐาน รูปแบบดัดแปลงของเมไทโอนีน ( N -formylmethionine ) มักถูกรวมเข้าแทนที่เมไทโอนีนในฐานะกรดอะมิโนเริ่มต้นของโปรตีนในแบคทีเรีย ไมโทคอนเดรีย และคลอโรพลาสต์ กรดอะมิโนอื่น ๆ จะเรียกว่าไม่เป็นมาตรฐานหรือที่ไม่เป็นที่ยอมรับ กรดอะมิโนที่ไม่ได้มาตรฐานส่วนใหญ่นั้นไม่ใช่โปรตีนเช่นกัน (กล่าวคือ ไม่สามารถรวมเข้ากับโปรตีนระหว่างการแปลได้) แต่สองในนั้นเป็นสารก่อโปรตีน เนื่องจากสามารถรวมการแปลผลเป็นโปรตีนได้โดยการใช้ประโยชน์จากข้อมูลที่ไม่ได้เข้ารหัสในรหัสพันธุกรรมสากล

กรดอะมิโนโปรตีนที่ไม่เป็นมาตรฐานทั้งสองselenocysteine (ปัจจุบันไม่ใช่ยูคาริโอจำนวนมากเช่นเดียวกับยูคาริโอมากที่สุด แต่ไม่รหัสโดยตรงจาก DNA) และpyrrolysine (ที่พบเฉพาะในบางเคีและอย่างน้อยหนึ่งแบคทีเรีย ) การรวมตัวกันของกรดอะมิโนที่ไม่ได้มาตรฐานเหล่านี้หาได้ยาก ยกตัวอย่างเช่น 25 โปรตีนของมนุษย์ ได้แก่ selenocysteine ในโครงสร้างหลักของพวกเขา, [57]และเอนไซม์ลักษณะโครงสร้าง (selenoenzymes) จ้าง selenocysteine เป็นตัวเร่งปฏิกิริยาครึ่งหนึ่งในไซต์งานของพวกเขา [58] Pyrrolysine และ selenocysteine ​​ถูกเข้ารหัสผ่าน codons ที่แตกต่างกัน ยกตัวอย่างเช่น selenocysteine จะถูกเข้ารหัสโดยหยุด codonและองค์ประกอบ SECIS [11] [12] [13]

ในโภชนาการของมนุษย์

Diagram showing the relative occurrence of amino acids in blood serum as obtained from diverse diets.
ส่วนแบ่งของกรดอะมิโนในอาหารต่างๆของมนุษย์และส่วนผสมของกรดอะมิโนในซีรั่มในเลือดของมนุษย์ กลูตาเมตและกลูตามีนพบมากที่สุดในอาหารมากกว่า 10% ในขณะที่อะลานีนกลูตามีนและไกลซีนพบมากที่สุดในเลือด

เมื่อนำเข้าร่างกายมนุษย์จากอาหาร กรดอะมิโนมาตรฐาน 20 ชนิดถูกใช้เพื่อสังเคราะห์โปรตีน ชีวโมเลกุลอื่นๆ หรือถูกออกซิไดซ์เป็นยูเรียและคาร์บอนไดออกไซด์เป็นแหล่งพลังงาน [59]เส้นทางออกซิเดชั่นเริ่มต้นด้วยการกำจัดหมู่อะมิโนโดยทรานซามิเนส ; กลุ่มอะมิโนเป็นอาหารแล้วเข้าไปในวงจรยูเรีย ผลิตภัณฑ์อื่น ๆ ของ transamidation เป็นกรด Ketoที่จะเข้าสู่วงจรกรดซิตริก [60] Glucogenic กรดอะมิโนนอกจากนี้ยังสามารถแปลงเป็นน้ำตาลกลูโคสผ่านgluconeogenesis [61]จาก 20 กรดอะมิโนมาตรฐาน กรดอะมิโน 9 ชนิด ( His , Ile , Leu , Lys , Met , Phe , Thr , TrpและVal ) ถูกเรียกว่ากรดอะมิโนจำเป็นเนื่องจากร่างกายมนุษย์ไม่สามารถสังเคราะห์ได้จากสารประกอบอื่นในระดับที่จำเป็นสำหรับ การเจริญเติบโตตามปกติดังนั้นจึงต้องได้รับจากอาหาร [62] [63] [64]นอกจากนี้cysteine , tyrosineและarginineถือเป็นกรดอะมิโนกึ่งจำเป็น และทอรีนเป็นกรดกึ่งจำเป็นในเด็ก เส้นทางการเผาผลาญที่สังเคราะห์โมโนเมอร์เหล่านี้ยังไม่พัฒนาเต็มที่ [65] [66]ปริมาณที่ต้องการยังขึ้นอยู่กับอายุและสุขภาพของแต่ละบุคคลดังนั้นจึงเป็นการยากที่จะให้คำชี้แจงทั่วไปเกี่ยวกับความต้องการอาหารสำหรับกรดอะมิโนบางชนิด การได้รับสารอาหารที่ไม่เป็นมาตรฐานให้กับอะมิโนกรดBMAAได้รับการเชื่อมโยงกับโรคเกี่ยวกับระบบประสาทของมนุษย์รวมทั้งALS [67] [68]

Signaling cascade diagram
ไดอะแกรมของการส่งสัญญาณระดับโมเลกุล ที่เกี่ยวข้องกับ การสังเคราะห์โปรตีนของกล้ามเนื้อmyofibrillarและการ สร้างชีวภาพของยลในการตอบสนองต่อการออกกำลังกายและกรดอะมิโนจำเพาะหรืออนุพันธ์ของโปรตีนเหล่านี้ (โดยหลักคือ L -leucineและ HMB ) [69]กรดอะมิโนจำนวนมากที่ได้มาจากอาหารโปรตีนส่งเสริมการเปิดใช้งานของ mTORC1และเพิ่ม โปรตีนสังเคราะห์โดย การส่งสัญญาณผ่าน Rag GTPases [69] [70]
คำย่อและการแสดง:
 • PLD: phospholipase D
 • PA: กรดฟอสฟาติดิค
 • mTOR: เป้าหมายกลไกของ rapamycin
 • AMP: adenosine monophosphate
 • ATP: adenosine triphosphate
 • AMPK: AMP-activated protein kinase
 • PGC ‐ 1α: peroxisome proliferator-activated receptor gamma coactivator-1α
 • S6K1: p70S6 kinase
 • 4EBP1: ปัจจัยเริ่มต้นการแปลยูคาริโอต 4E-binding protein 1
 • eIF4E: ปัจจัยการเริ่มต้นการแปลยูคาริโอต 4E
 • RPS6: โปรตีนไรโบ โซม S6
 • eEF2: ปัจจัยการยืดตัวของยูคาริโอต 2
 • RE: การออกแรง ต้าน EE: endurance exercise
 • Myo: myofibrillar ; ไมโต : ไมโตคอนเดรีย
 • AA: กรดอะมิโน
 • HMB: β-hydroxy β-methylbutyric acid
 •↑แสดงถึงการกระตุ้น
 •Τแสดงถึงการยับยั้ง
Graph of muscle protein synthesis vs time
การฝึกด้วยแรงต้านช่วยกระตุ้นการสังเคราะห์โปรตีนในกล้ามเนื้อ (MPS) เป็นระยะเวลานานถึง 48 ชั่วโมงหลังการออกกำลังกาย (แสดงด้วยเส้นประที่เบากว่า) [71]การกินอาหารที่มีโปรตีนสูงในช่วงเวลานี้จะช่วยเพิ่มการสังเคราะห์โปรตีนในกล้ามเนื้อซึ่งเกิดจากการออกกำลังกาย (แสดงโดยเส้นทึบ) [71]

ฟังก์ชั่นที่ไม่ใช่โปรตีน

เส้นทางสังเคราะห์ทางชีวภาพสำหรับ catecholaminesและ ร่องรอยเอมีนใน สมองของมนุษย์[72] [73] [74]
Graphic of catecholamine and trace amine biosynthesis
แอล -ฟีนิลอะลานีน
แอล -ไทโรซีน
แอล -โดปา
อะดรีนาลีน
ฟีเมทิลามีน
พี -ไทรามีน
โดปามีน
นอร์อิพิเนฟริน
เอ็น -เมทิลเฟนเอทิลามีน
เอ็น -เมทิลไทรามีน
พี -อ็อกโตพามีน
Synephrine
3-Methoxytyramine
AADC
AADC
AADC

ทางเดินหลัก
PNMT
PNMT
PNMT
PNMT
AAAH
AAAH
CYP2Dสมอง
6

ทางเดินเล็กน้อย
COMT
DBH
DBH
The image above contains clickable links
Catecholaminesและ Trace เอมีนสังเคราะห์จากฟีนิลอะลานีนและไทโรซีนในมนุษย์

ในมนุษย์ กรดอะมิโนที่ไม่ใช่โปรตีนก็มีบทบาทสำคัญเช่นกันในฐานะตัวกลางในการเผาผลาญเช่น ในการสังเคราะห์ทางชีวสังเคราะห์ของกรดแกมมา-อะมิโนบิวทริกของสารสื่อประสาท (GABA) กรดอะมิโนหลายชนิดใช้ในการสังเคราะห์โมเลกุลอื่น ๆ ตัวอย่างเช่น

  • ทริปโตเฟนเป็นสารตั้งต้นของสารสื่อประสาทเซโรโทนิน [75]
  • ไทโรซีน (และ phenylalanine สารตั้งต้นของมัน) เป็นสารตั้งต้นของcatecholamine สารสื่อประสาท โดปามีน , อะดรีนาลีนและnorepinephrineต่างๆและเอมีร่องรอย
  • Phenylalanineเป็นสารตั้งต้นของphenethylamineและ tyrosine ในมนุษย์ ในพืชเป็นสารตั้งต้นของphenylpropanoidsต่าง ๆซึ่งมีส่วนสำคัญในการเผาผลาญของพืช
  • glycineเป็นสารตั้งต้นของporphyrinsเช่นheme [76]
  • อาร์จินีเป็นสารตั้งต้นของไนตริกออกไซด์ [77]
  • OrnithineและS -adenosylmethionineเป็นสารตั้งต้นของโพลีเอมีน [78]
  • aspartate , glycineและglutamineเป็นสารตั้งต้นของนิวคลีโอ [79]อย่างไรก็ตามไม่ทราบถึงหน้าที่ทั้งหมดของกรดอะมิโนที่ไม่ได้มาตรฐานอื่น ๆ ที่มีอยู่มากมาย

กรดอะมิโนที่ไม่เป็นมาตรฐานบางชนิดถูกใช้เพื่อป้องกันสัตว์กินพืชในพืช [80]ตัวอย่างเช่นcanavanineเป็นอะนาล็อกของอาร์จินีที่พบในหลายพืชตระกูลถั่ว , [81]และในปริมาณมากโดยเฉพาะอย่างยิ่งในCanavalia gladiata (ดาบถั่ว) [82]กรดอะมิโนนี้ปกป้องพืชจากสัตว์กินเนื้อ เช่น แมลง และอาจทำให้คนเจ็บป่วยได้ หากกินพืชตระกูลถั่วบางชนิดโดยไม่ผ่านกระบวนการแปรรูป [83]ไม่ใช่โปรตีนกรดอะมิโนmimosineถูกพบในสายพันธุ์อื่น ๆ ของพืชตระกูลถั่วโดยเฉพาะอย่างยิ่งกระถิน [84]สารประกอบนี้เป็นอะนาล็อกของไทโรซีนและสามารถวางยาพิษสัตว์ที่กินหญ้าบนพืชเหล่านี้ได้

ใช้ในอุตสาหกรรม

กรดอะมิโนที่ใช้สำหรับความหลากหลายของการใช้งานในอุตสาหกรรม แต่ใช้หลักของพวกเขาคือเป็นสารเติมแต่งอาหารสัตว์ สิ่งนี้จำเป็นเนื่องจากส่วนประกอบจำนวนมากของฟีดเหล่านี้เช่นถั่วเหลืองมีระดับต่ำหรือขาดกรดอะมิโนที่จำเป็นบางอย่างไลซีนเมไทโอนีน ธ รีโอนีนและทริปโตเฟนมีความสำคัญที่สุดในการผลิตอาหารสัตว์เหล่านี้ [85]ในอุตสาหกรรมนี้กรดอะมิโนยังใช้ในการคีเลตโลหะไอออนบวกเพื่อปรับปรุงการดูดซึมแร่ธาตุจากอาหารเสริมซึ่งอาจจำเป็นเพื่อปรับปรุงสุขภาพหรือการผลิตของสัตว์เหล่านี้ [86]

อุตสาหกรรมอาหารยังเป็นผู้บริโภครายใหญ่ของกรดอะมิโนโดยเฉพาะอย่างยิ่งกรดกลูตามิกซึ่งถูกใช้เป็นวัตถุปรุงแต่งรส , [87]และสารให้ความหวาน (aspartylphenylalanine 1-methyl เอสเตอร์) เป็นต่ำแคลอรี่น้ำตาลเทียม [88]เทคโนโลยีที่คล้ายคลึงกับที่ใช้สำหรับโภชนาการสัตว์ถูกนำมาใช้ในอุตสาหกรรมโภชนาการของมนุษย์เพื่อบรรเทาอาการของการขาดแร่ธาตุเช่นโรคโลหิตจางโดยการปรับปรุงการดูดซึมแร่ธาตุและลดผลข้างเคียงที่เป็นลบจากการเสริมแร่อนินทรี [89]

ความสามารถในการคีเลตของกรดอะมิโนถูกนำมาใช้ในปุ๋ยเพื่อการเกษตรเพื่ออำนวยความสะดวกในการจัดส่งแร่ธาตุไปยังพืช เพื่อแก้ไขข้อบกพร่องของแร่ธาตุ เช่น ธาตุเหล็กคลอโรซิส ปุ๋ยเหล่านี้ยังใช้เพื่อป้องกันไม่ให้เกิดข้อบกพร่องและปรับปรุงสุขภาพโดยรวมของพืช [90]การผลิตที่เหลือของกรดอะมิโนที่ถูกนำมาใช้ในการสังเคราะห์ของยาเสพติดและเครื่องสำอาง [85]

ในทำนองเดียวกันอนุพันธ์ของกรดอะมิโนบางชนิดก็ถูกใช้ในอุตสาหกรรมยา พวกเขารวมถึง5 HTP (5 hydroxytryptophan) ใช้สำหรับการรักษาทดลองของภาวะซึมเศร้า[91] L -DOPA ( L -dihydroxyphenylalanine) สำหรับพาร์กินสันรักษา[92]และeflornithineยาที่ยับยั้งdecarboxylase ornithineและนำมาใช้ในการรักษาโรคภัยไข้เจ็บนอน . [93]

รหัสพันธุกรรมขยาย

ตั้งแต่ปี 2544 มีการเพิ่มกรดอะมิโนที่ไม่ได้มาจากธรรมชาติ 40 ชนิดลงในโปรตีนโดยการสร้างโคดอนที่ไม่ซ้ำกัน (การเข้ารหัส) และคู่โอน - อาร์เอ็นเอ: อะมิโนอะซิล - tRNA - ซินเทเทสที่สอดคล้องกันเพื่อเข้ารหัสด้วยคุณสมบัติทางเคมีฟิสิกส์และชีวภาพที่หลากหลายเพื่อใช้เป็น เครื่องมือในการสำรวจโครงสร้างและการทำงานของโปรตีนหรือเพื่อสร้างโปรตีนที่แปลกใหม่หรือปรับปรุง [14] [15]

Nullomers

Nullomers เป็นโคดอนที่ในทางทฤษฎีเป็นรหัสสำหรับกรดอะมิโนอย่างไรก็ตามโดยธรรมชาติแล้วมีความเอนเอียงในการเลือกใช้โคดอนนี้เพื่อประโยชน์อื่นเช่นแบคทีเรียชอบใช้ CGA แทน AGA เพื่อโค้ดสำหรับอาร์จินีน [94]สิ่งนี้สร้างลำดับบางอย่างที่ไม่ปรากฏในจีโนม คุณลักษณะนี้สามารถใช้ประโยชน์และนำไปใช้เพื่อสร้างยาต่อสู้มะเร็งชนิดคัดเลือกใหม่[95]และเพื่อป้องกันการปนเปื้อนข้ามตัวอย่างดีเอ็นเอจากการสืบสวนในที่เกิดเหตุ [96]

หน่วยการสร้างสารเคมี

กรดอะมิโนที่มีความสำคัญเป็นต้นทุนต่ำวัตถุดิบ สารประกอบเหล่านี้ใช้ในการสังเคราะห์สระ chiralเป็นหน่วยการสร้างที่บริสุทธิ์ทางอีแนนทิโอเมอร์ [97]

กรดอะมิโนได้รับการตรวจสอบแล้วว่าเป็นสารตั้งต้นของตัวเร่งปฏิกิริยา chiralเช่น สำหรับปฏิกิริยาไฮโดรจิเนชันแบบอสมมาตรแม้ว่าจะไม่มีการนำไปใช้ในเชิงพาณิชย์ก็ตาม [98]

พลาสติกย่อยสลายได้

กรดอะมิโนที่ได้รับการพิจารณาเป็นส่วนประกอบของโพลิเมอร์ย่อยสลายทางชีวภาพซึ่งมีการใช้งานที่เป็นมิตรกับสิ่งแวดล้อมบรรจุภัณฑ์และการแพทย์ในการส่งมอบยาเสพติดและการก่อสร้างของรากฟันเทียม [99]ตัวอย่างที่น่าสนใจของวัสดุดังกล่าวคือpolyaspartateซึ่งเป็นพอลิเมอร์ที่ย่อยสลายได้ทางชีวภาพที่ละลายน้ำได้ซึ่งอาจนำไปใช้ในผ้าอ้อมสำเร็จรูปและการเกษตร [100]เนื่องจากการละลายและความสามารถในการก้ามปูโลหะไอออน polyaspartate นอกจากนี้ยังถูกนำมาใช้เป็น biodegradeable ต่อต้านการปรับตัวแทนและยับยั้งการกัดกร่อน [101] [102]นอกจากนี้ไทโรซีนของกรดอะมิโนอะโรมาติกยังได้รับการพิจารณาว่าสามารถทดแทนฟีนอลเช่นบิสฟีนอลเอในการผลิตโพลีคาร์บอเนตได้ [103]

สังเคราะห์

For the steps in the reaction, see the text.
การสังเคราะห์กรดอะมิโน Strecker

การสังเคราะห์ทางเคมี

การผลิตกรดอะมิโนในเชิงพาณิชย์มักจะอาศัยแบคทีเรียกลายพันธุ์ที่ผลิตกรดอะมิโนแต่ละตัวมากเกินไปโดยใช้กลูโคสเป็นแหล่งคาร์บอน กรดอะมิโนบางชนิดถูกผลิตขึ้นโดยการแปลงเอ็นไซม์ของตัวกลางสังเคราะห์ 2-Aminothiazoline-4-carboxylic acidเป็นตัวกลางในการสังเคราะห์ทางอุตสาหกรรมของL -cysteineเป็นต้น กรดแอสปาร์ติกเกิดจากการเติมแอมโมเนียเพื่อฟูมาเรตโดยใช้ไลเอส [104]

การสังเคราะห์ทางชีวภาพ

ในพืชไนโตรเจนจะถูกดูดซึมครั้งแรกเป็นสารประกอบอินทรีย์ในรูปของกลูตาเมตซึ่งเกิดจากอัลฟาคีโตกลูตาเรตและแอมโมเนียในไมโทคอนดรีออน สำหรับกรดอะมิโนอื่นๆ พืชใช้ทรานส์อะมิเนสเพื่อย้ายกลุ่มอะมิโนจากกลูตาเมตไปเป็นกรดอัลฟาคีโตอื่น ตัวอย่างเช่น แอสปาเทต อะมิโนทรานสเฟอเรสจะเปลี่ยนกลูตาเมตและออกซาโลอะซีเตตเป็นอัลฟา-คีโตกลูตาเรตและแอสพาเทต [105]สิ่งมีชีวิตอื่นใช้ทรานส์อะมิเนสสำหรับการสังเคราะห์กรดอะมิโนเช่นกัน

กรดอะมิโนที่ไม่ได้มาตรฐานมักเกิดขึ้นจากการดัดแปลงกรดอะมิโนมาตรฐาน ยกตัวอย่างเช่นhomocysteineจะเกิดขึ้นผ่านทางเดิน transsulfurationหรือ demethylation ของ methionine ผ่าน metabolite กลางS -adenosylmethionine , [106]ในขณะที่hydroxyprolineจะทำโดยการปรับเปลี่ยนการโพสต์แปลของโพรลีน [107]

จุลินทรีย์และพืชสังเคราะห์กรดอะมิโนที่ไม่ธรรมดาหลายชนิด ตัวอย่างเช่น จุลินทรีย์บางชนิดสร้างกรด 2-aminoisobutyricและlanthionineซึ่งเป็นอนุพันธ์ของซัลไฟด์บริดจ์ของอะลานีน กรดอะมิโนทั้งสองชนิดนี้พบในยาปฏิชีวนะในกลุ่มเพปทิดิกเช่นอะลาเมทิซิน [108]อย่างไรก็ตามในพืชกรด 1 aminocyclopropane-1-คาร์บอกซิเป็น disubstituted กรดอะมิโนขนาดเล็กวงจรที่เป็นสื่อกลางในการผลิตฮอร์โมนพืชเอทิลีน [109]

ปฏิกิริยา

กรดอะมิโนได้รับปฏิกิริยาที่คาดหวังจากหมู่ฟังก์ชันที่เป็นส่วนประกอบ [110] [111]

การสร้างพันธะเปปไทด์

Two amino acids are shown next to each other. One loses a hydrogen and oxygen from its carboxyl group (COOH) and the other loses a hydrogen from its amino group (NH2). This reaction produces a molecule of water (H2O) and two amino acids joined by a peptide bond (–CO–NH–). The two joined amino acids are called a dipeptide.
การควบแน่นของกรดอะมิโนสองชนิดเพื่อสร้างไดเปป ไทด์ สารตกค้างของกรดอะมิโนทั้งสอง เชื่อมโยงกันผ่าน พันธะเปปไทด์

เนื่องจากทั้งกลุ่มเอมีนและกรดคาร์บอกซิลิกของกรดอะมิโนสามารถทำปฏิกิริยาเพื่อสร้างพันธะเอไมด์โมเลกุลของกรดอะมิโนหนึ่งจึงสามารถทำปฏิกิริยากับอีกโมเลกุลหนึ่งและรวมเข้าด้วยกันผ่านการเชื่อมต่อเอไมด์ นี้พอลิเมอของกรดอะมิโนเป็นสิ่งที่สร้างโปรตีน ปฏิกิริยาการควบแน่นนี้ให้พันธะเปปไทด์ที่เกิดขึ้นใหม่และโมเลกุลของน้ำ ในเซลล์ ปฏิกิริยานี้ไม่เกิดขึ้นโดยตรง แทนกรดอะมิโนจะถูกกระตุ้นครั้งแรกโดยการยึดติดกับโมเลกุลอาร์เอ็นเอที่ถ่ายโอนผ่านพันธะเอสเทอร์ นี้ aminoacyl-tRNA ที่ผลิตในเอทีพีปฏิกิริยา -dependent ดำเนินการโดยaminoacyl tRNA synthetase [112]อะมิโนอะซิล - ทีอาร์เอ็นเอนี้เป็นสารตั้งต้นสำหรับไรโบโซมซึ่งกระตุ้นการโจมตีของกลุ่มอะมิโนของห่วงโซ่โปรตีนที่ยืดออกบนพันธะเอสเทอร์ [113]จากกลไกนี้โปรตีนทั้งหมดที่สร้างโดยไรโบโซมจะถูกสังเคราะห์โดยเริ่มจากN -terminus และเคลื่อนไปยังC -terminus

อย่างไรก็ตามพันธะเปปไทด์ไม่ได้เกิดขึ้นด้วยวิธีนี้ทั้งหมด ในบางกรณีเปปไทด์จะถูกสังเคราะห์โดยเอนไซม์เฉพาะ ตัวอย่างเช่นกลูตาไธโอนไตรเปปไทด์เป็นส่วนสำคัญของการป้องกันเซลล์จากความเครียดจากปฏิกิริยาออกซิเดชัน เปปไทด์นี้สังเคราะห์ในสองขั้นตอนจากกรดอะมิโนอิสระ [114]ในขั้นตอนแรกgamma-glutamylcysteine ​​synthetase จะควบแน่นcysteineและglutamic acidผ่านพันธะเปปไทด์ที่เกิดขึ้นระหว่าง carboxyl chain ด้านข้างของ glutamate (gamma carbon ของ side chain) และกลุ่มอะมิโนของ cysteine ไดเปปไทด์นี้จะถูกควบแน่นด้วยไกลซีนโดยกลูตาไธโอนสังเคราะห์เพื่อสร้างกลูตาไธโอน [115]

ในทางเคมีเปปไทด์ถูกสังเคราะห์โดยปฏิกิริยาต่างๆ หนึ่งในการสังเคราะห์เปปไทด์ในเฟสของแข็งที่ใช้มากที่สุดคืออนุพันธ์อะโรมาติกออกซิมของกรดอะมิโนเป็นหน่วยกระตุ้น สิ่งเหล่านี้จะถูกเพิ่มตามลำดับลงในห่วงโซ่เปปไทด์ที่กำลังเติบโตซึ่งยึดติดกับตัวรองรับเรซินที่เป็นของแข็ง [116]ห้องสมุดของเปปไทด์ที่ใช้ในการค้นพบยาเสพติดผ่านสูงผ่านการคัดกรอง [117]

การรวมกันของหมู่ฟังก์ชันทำให้กรดอะมิโนเป็นลิแกนด์โพลีเดนเทตที่มีประสิทธิผลสำหรับคีเลตของกรด-โลหะ [118]สายโซ่หลายด้านของกรดอะมิโนสามารถเกิดปฏิกิริยาเคมีได้เช่นกัน

การเผาผลาญ

แคแทบอลิซึมของกรดอะมิโนที่เป็นโปรตีน กรดอะมิโนสามารถจำแนกได้ตามคุณสมบัติของผลิตภัณฑ์ย่อยสลายหลัก: [119]
* Glucogenicโดยผลิตภัณฑ์ที่มีความสามารถในการสร้าง กลูโคสโดย gluconeogenesis
* Ketogenicโดยที่ผลิตภัณฑ์ไม่มีความสามารถในการสร้างกลูโคส ผลิตภัณฑ์เหล่านี้ยังอาจจะใช้สำหรับ ketogenesisหรือ สังเคราะห์ไขมัน
* กรดอะมิโนที่ catabolized เป็นผลิตภัณฑ์ glucogenic และ ketogenic

การสลายตัวของกรดอะมิโนมักจะเกี่ยวข้องกับdeaminationโดยการย้ายกลุ่มอะมิโนเพื่อ alpha-ketoglutarate สร้างกลูตาเมต กระบวนการนี้เกี่ยวข้องกับทรานส์อะมิเนส ซึ่งมักจะเหมือนกับที่ใช้ในแอมิเนชันในระหว่างการสังเคราะห์ ในสัตว์มีกระดูกสันหลังหลายกลุ่มอะมิโนจะถูกลบออกแล้วผ่านวงจรยูเรียและถูกขับออกมาในรูปแบบของยูเรีย อย่างไรก็ตาม การย่อยสลายกรดอะมิโนสามารถผลิตกรดยูริกหรือแอมโมเนียแทนได้ ตัวอย่างเช่นserine dehydrataseจะแปลงซีรีนเป็นไพรูเวทและแอมโมเนีย [79]หลังจากกำจัดหมู่อะมิโนอย่างน้อยหนึ่งกลุ่มออกไปแล้วบางครั้งส่วนที่เหลือของโมเลกุลสามารถใช้ในการสังเคราะห์กรดอะมิโนใหม่หรือสามารถใช้เป็นพลังงานได้โดยการป้อนไกลโคไลซิสหรือวัฏจักรกรดซิตริกตามรายละเอียดในภาพด้านขวา

ความซับซ้อน

กรดอะมิโนเป็นแกนด์ bidentate ขึ้นรูปโลหะทรานซิอะมิโนคอมเพล็กซ์กรด [120]

AAcomplexation.png

คุณสมบัติทางเคมีกายภาพของกรดอะมิโน

แคลิฟอร์เนีย กรดอะมิโนมาตรฐาน 20 ชนิดสามารถจำแนกได้ตามคุณสมบัติ ปัจจัยที่สำคัญ ได้แก่ ประจุความสามารถในการชอบน้ำหรือการไม่ชอบน้ำขนาดและหมู่ฟังก์ชัน [35]คุณสมบัติเหล่านี้มีอิทธิพลต่อโครงสร้างโปรตีนและปฏิกริยาระหว่างโปรตีน โปรตีนที่ละลายน้ำได้มักจะมีสารตกค้างที่ไม่ชอบน้ำ ( Leu , Ile , Val , PheและTrp ) ฝังอยู่ตรงกลางของโปรตีนในขณะที่โซ่ด้านข้างที่ชอบน้ำจะสัมผัสกับตัวทำละลายในน้ำ (หมายเหตุว่าในชีวเคมี , สารตกค้างหมายถึงเฉพาะโมโนเมอร์ภายในห่วงโซ่พอลิเมอของpolysaccharide , โปรตีนหรือกรดนิวคลีอิก .) The โปรตีนหนึ่งมักจะมีแหวนด้านนอกของการสัมผัสกับน้ำกรดอะมิโนที่ยึดไว้ในไขมัน bilayer โปรตีนจากเยื่อหุ้มส่วนปลายบางชนิดมีกรดอะมิโนที่ไม่ชอบน้ำบนผิวของพวกมันซึ่งยึดติดกับเมมเบรน อยู่ในสมัยเดียวกันโปรตีนที่ต้องผูกกับโมเลกุลประจุบวกมีพื้นผิวที่อุดมไปด้วยประจุลบเช่นกรดอะมิโนกลูตาเมตและaspartateขณะที่โปรตีนจับกับโมเลกุลที่มีประจุลบได้พื้นผิวที่อุดมไปด้วยโซ่ประจุบวกเช่นไลซีนและอาร์จินี ตัวอย่างเช่น ไลซีนและอาร์จินีนมีความเข้มข้นสูงในบริเวณที่มีความซับซ้อนต่ำของโปรตีนซึ่งจับกรดนิวคลีอิก [50]มีระดับความไม่ชอบน้ำของกรดอะมิโนตกค้างอยู่หลายระดับ [121]

กรดอะมิโนบางชนิดมีคุณสมบัติพิเศษเช่นซิสเทอีนซึ่งสามารถสร้างพันธะโควาเลนต์ไดซัลไฟด์กับสารตกค้างของซีสเทอีนอื่น ๆโพรลีนที่ก่อตัวเป็นวงจรไปยังกระดูกสันหลังของโพลีเปปไทด์และไกลซีนที่มีความยืดหยุ่นมากกว่ากรดอะมิโนอื่น ๆ

นอกจากนี้ไกลซีนและโพรลีนยังอุดมไปด้วยสูงภายในบริเวณที่มีความซับซ้อนต่ำของโปรตีนยูคาริโอตและโปรคาริโอตในขณะที่ตรงกันข้าม (แสดงภายใต้) ได้รับการตรวจพบกรดอะมิโนที่มีปฏิกิริยาสูงหรือซับซ้อนหรือไม่ชอบน้ำเช่นซิสเทอีนฟีนิลอะลานีนทริปโตเฟนเมไทโอนีน , วาลีน, ลิวซีน, ไอโซลูซีน [50] [122] [123]

โปรตีนหลายชนิดได้รับการดัดแปลงภายหลังการแปลโดยที่กลุ่มเคมีเพิ่มเติมจะติดอยู่กับสายด้านข้างของกรดอะมิโน การปรับเปลี่ยนบางอย่างสามารถผลิตไม่ชอบน้ำlipoproteins , [124]หรือ hydrophilic ไกลโคโปรตีน [125]การดัดแปลงประเภทนี้ทำให้สามารถย้อนกลับเป้าหมายของโปรตีนไปยังเมมเบรนได้ ตัวอย่างเช่นการเติมและกำจัดกรดไขมันพาลมิติกไปยังซีสเตอีนที่ตกค้างในโปรตีนสัญญาณบางชนิดทำให้โปรตีนยึดติดและแยกออกจากเยื่อหุ้มเซลล์ [126]

ตารางย่อและคุณสมบัติของกรดอะมิโนมาตรฐาน

กรดอะมิโน รหัสตัวอักษร โซ่ข้าง ดัชนีHydropathy [127]การดูดซับกราม[128]มวลโมเลกุล ความอุดมสมบูรณ์ของโปรตีน (%) [129]การเข้ารหัสทางพันธุกรรมมาตรฐานสัญกรณ์ IUPAC
3 1 คลาส ขั้ว[130]ชาร์จที่ pH  7.4 [130]ความยาวคลื่นλ สูงสุด (นาโนเมตร)สัมประสิทธิ์, ε (mM −1 ·ซม. −1 )
อะลานีน อลา ก อะลิฟาติก ไม่มีขั้ว เป็นกลาง 1.8 89.094 8.76 GCN
อาร์จินีน อาร์กิวเมนต์ ร ขั้นพื้นฐาน ขั้วพื้นฐาน บวก −4.5 174.203 5.78 MGR, CGY (รหัสการเข้ารหัสสามารถแสดงโดย: CGN, AGR)
แอสพาราจีน Asn น เอไมด์ ขั้ว เป็นกลาง −3.5 132.119 3.93 อาย
กรดแอสปาร์ติก งูเห่า ง กรด ขั้วที่เป็นกรด เชิงลบ −3.5 133.104 5.49 เกย์
ซีสเทอีน Cys ค ซัลฟูริก ไม่มีขั้ว เป็นกลาง 2.5 250 0.3 121.154 1.38 UGY
กลูตามีน Gln ถาม เอไมด์ ขั้ว เป็นกลาง −3.5 146.146 3.9 รถยนต์
กรดกลูตามิก กลู จ กรด ขั้วที่เป็นกรด เชิงลบ −3.5 147.131 6.32 GAR
ไกลซีน Gly ช อะลิฟาติก ไม่มีขั้ว เป็นกลาง −0.4 75.067 7.03 GGN
ฮิสทิดีน ของเขา ซ กลิ่นหอมขั้นพื้นฐาน ขั้วพื้นฐาน บวก 10%
เป็นกลาง 90%		−3.2 211 5.9 155.156 2.26 เคย์
ไอโซลิวซีน อิล ผม อะลิฟาติก ไม่มีขั้ว เป็นกลาง 4.5 131.175 5.49 อ
ลิวซีน Leu ล อะลิฟาติก ไม่มีขั้ว เป็นกลาง 3.8 131.175 9.68 YUR, CUY (รหัสการเข้ารหัสสามารถแสดงโดย: CUN, UUR)
ไลซีน ลิส เค ขั้นพื้นฐาน ขั้วพื้นฐาน บวก −3.9 146.189 5.19 AAR
เมไทโอนีน พบ ม ซัลฟูริก ไม่มีขั้ว เป็นกลาง 1.9 149.208 2.32 อ.ส.ค.
ฟีนิลอะลานีน เพ ฉ หอม ไม่มีขั้ว เป็นกลาง 2.8 257, 206, 188 0.2, 9.3, 60.0 165.192 3.87 UUY
โปรไลน์ มือโปร ป วงจร ไม่มีขั้ว เป็นกลาง −1.6 115.132 5.02 CCN
ซีรีน Ser ส ไฮดรอกซีลิก ขั้ว เป็นกลาง −0.8 105.093 7.14 UCN, AGY
ธ รีโอนีน Thr ที ไฮดรอกซีลิก ขั้ว เป็นกลาง −0.7 119.119 5.53 ACN
ทริปโตเฟน ทร ว หอม ไม่มีขั้ว เป็นกลาง −0.9 280, 219 5.6, 47.0 204.228 1.25 UGG
ไทโรซีน Tyr ย หอม ขั้ว เป็นกลาง −1.3 274, 222, 193 1.4, 8.0, 48.0 181.191 2.91 UAY
วาลีน วาล วี อะลิฟาติก ไม่มีขั้ว เป็นกลาง 4.2 117.148 6.73 ปืน

กรดอะมิโนเพิ่มเติมสองชนิดอยู่ในบางชนิดที่เข้ารหัสโดยcodonซึ่งมักจะตีความว่าเป็นcodon หยุด :

กรดอะมิโนลำดับที่ 21 และ 22 3 ตัวอักษร 1 ตัวอักษร มวลโมเลกุล
ซีลีโนซิสเทอีน วินาที ยู 168.064
ไพโรไลซีน พิล โอ 255.313

นอกจากรหัสกรดอะมิโนจำเพาะแล้ว ตัวยึดตำแหน่งยังถูกใช้ในกรณีที่การวิเคราะห์ทางเคมีหรือทางผลึกศาสตร์ของเปปไทด์หรือโปรตีนไม่สามารถกำหนดความเฉพาะตัวของเรซิดิวโดยสรุปได้ นอกจากนี้ยังใช้เพื่อสรุปรูปแบบลำดับโปรตีนที่อนุรักษ์ไว้ การใช้ตัวอักษรเดียวที่จะบ่งบอกถึงชุดของสารตกค้างที่คล้ายกันคล้ายกับการใช้งานของรหัสย่อฐานเลว [131] [132]

กรดอะมิโนที่ไม่ชัดเจน 3 ตัวอักษร 1 ตัวอักษร รวมกรดอะมิโน รวมรหัส
ใด ๆ / ไม่ทราบ Xaa X ทั้งหมด เอ็น. เอ็น
Asparagineหรือกรดแอสปาร์ติกAsx ข D, N รังสี
กลูตาหรือกรดกลูตามิกGlx Z E, Q SAR
Leucineหรือ isoleucineXle เจ ฉัน, L YTR, ATH, CTY (รหัสการเข้ารหัสสามารถแสดงโดย: CTN, ATH, TTR; MTY, YTR, ATA; MTY, HTA, YTG)
ไม่ชอบน้ำ Φ V, ฉัน, L, F, W, Y, M NTN, TAY, TGG
หอม Ω F, W, Y, H YWY, ​​TTY, TGG (รหัส codon สามารถแสดงโดย: TWY, CAY, TGG)
Aliphatic (ไม่ใช่อะโรมาติก) Ψ วี, ฉัน, ล, ม VTN, TTR (รหัสการเข้ารหัสสามารถแสดงโดย: NTR, VTY)
เล็ก π P, G, A, S BCN, RGY, GGR
ชอบน้ำ ζ S, T, H, N, Q, E, D, K, R VAN, WCN, CGN, AGY (รหัส codon สามารถแสดงโดย: VAN, WCN, MGY, CGP)
ประจุบวก + K, R, H. ARR, CRY, CGR
คิดค่าบริการในทางลบ - D, E. กัน

บางครั้งใช้UnkแทนXaaแต่มีมาตรฐานน้อยกว่า

นอกจากนี้กรดอะมิโนที่ไม่ได้มาตรฐานจำนวนมากยังมีรหัสเฉพาะ ตัวอย่างเช่น ยาเปปไทด์หลายชนิด เช่นBortezomibและMG132ถูกสังเคราะห์โดยเทียมและคงไว้ซึ่งหมู่ปกป้องของพวกมัน ซึ่งมีรหัสเฉพาะ Bortezomib คือPyz –Phe – boroLeu และ MG132 คือZ –Leu – Leu – Leu – al เพื่อช่วยในการวิเคราะห์โครงสร้างโปรตีนอะนาลอกของกรดอะมิโนที่ทำปฏิกิริยากับแสงมีให้ใช้งาน ซึ่ง ได้แก่photoleucine ( pLeu ) และphotomethionine ( pMet ) [133]

การวิเคราะห์ทางเคมี

ปริมาณไนโตรเจนทั้งหมดของสารอินทรีย์ส่วนใหญ่เกิดจากหมู่อะมิโนในโปรตีน Total Kjeldahl Nitrogen ( TKN ) เป็นหน่วยวัดไนโตรเจนที่ใช้กันอย่างแพร่หลายในการวิเคราะห์ (ของเสีย) น้ำดินอาหารอาหารสัตว์และอินทรียวัตถุโดยทั่วไป เป็นชื่อแนะนำ, วิธี Kjeldahlถูกนำไปใช้ มีวิธีการที่ละเอียดอ่อนมากขึ้น [134] [135]

ดูสิ่งนี้ด้วย

  • iconพอร์ทัลชีววิทยา
  • พอร์ทัลเคมี
  • กรดอะมิโนเดท
  • เบต้าเปปไทด์
  • เดกรอน
  • Erepsin
  • ความเป็นเนื้อเดียวกัน
  • Hyperaminoacidemia
  • ลิวซีน
  • การทดลองของมิลเลอร์ - อูเรย์
  • ลำดับกรดนิวคลีอิก
  • ตาราง codon RNA

หมายเหตุ

  1. ^ Prolineเป็นข้อยกเว้นสำหรับสูตรทั่วไปนี้ มันขาด NH 2กลุ่มเพราะ cyclizationของห่วงโซ่ด้านข้างและเป็นที่รู้จักกันในฐานะที่เป็นกรด imino ; มันอยู่ภายใต้หมวดหมู่ของกรดอะมิโนที่มีโครงสร้างพิเศษ
  2. ^ ตัวอย่างเช่นสัตว์เคี้ยวเอื้องเช่น วัว ได้รับกรดอะมิโนจำนวนหนึ่งผ่านทางจุลินทรีย์ในกระเพาะอาหารสองช่องแรก

อ้างอิง

  1. ^ เนลสัน DL คอคส์เอ็มเอ็ม (2005) หลักการทางชีวเคมี (ฉบับที่ 4) นิวยอร์ก: W. H. Freeman ISBN 0-7167-4339-6.
  2. ^ “ กรดอะมิโน” . เคมบริดจ์พจนานุกรมออนไลน์ สำนักพิมพ์มหาวิทยาลัยเคมบริดจ์ 2558 . สืบค้นเมื่อ3 กรกฎาคม 2558 .
  3. ^ Wagner I, Musso H (พฤศจิกายน 2526) "กรดอะมิโนที่เกิดขึ้นใหม่ตามธรรมชาติ". Angewandte Chemie ฉบับนานาชาติในภาษาอังกฤษ 22 (11): 816–828 ดอย : 10.1002 / anie.198308161 .
  4. ^ Latham MC (1997). "บทที่ 8 องค์ประกอบของร่างกาย หน้าที่ของอาหาร เมตาบอลิซึม และพลังงาน" . โภชนาการของมนุษย์ในประเทศกำลังพัฒนา ซีรี่ส์อาหารและโภชนาการ – ฉบับที่ 29 โรม: องค์การอาหารและการเกษตรแห่งสหประชาชาติ
  5. ^ คลาร์ก, จิม (สิงหาคม 2550). "ความรู้เบื้องต้นเกี่ยวกับกรดอะมิโน" . chemguide . สืบค้นเมื่อ4 กรกฎาคม 2558 .
  6. ^ Jakubke H, Sewald N (2008). “ กรดอะมิโน” . เปปไทด์จาก A ถึง Z: สารานุกรมกระชับ . เยอรมนี: Wiley-VCH น. 20. ISBN 9783527621170 - ผ่าน Google หนังสือ
  7. ^ Pollegioni L, Servi S, eds. (2555). กรดอะมิโนที่ผิดปกติ: วิธีการและโปรโตคอล วิธีการในอณูชีววิทยา. 794 . กด Humana น. v. ดอย : 10.1007/978-1-61779-331-8 . ISBN 978-1-61779-331-8. OCLC  756512314 . S2CID  3705304
  8. ^ Hertweck C (ตุลาคม 2554) "การสังเคราะห์ทางชีวภาพและการชาร์จของไพโรไลซีน กรดอะมิโนที่เข้ารหัสทางพันธุกรรมลำดับที่ 22" Angewandte Chemie ฉบับนานาชาติ 50 (41): 9540–9541 ดอย : 10.1002 / anie.201103769 . PMID  21796749
  9. ^ "บทที่ 1: โปรตีนคือโมเลกุลของผู้ปฏิบัติงานของร่างกาย" . โครงสร้างของชีวิต สถาบันวิทยาศาสตร์การแพทย์ทั่วไปแห่งชาติ. 27 ตุลาคม 2554 . สืบค้นเมื่อ20 พฤษภาคม 2551 .
  10. ^ Michal G, Schomburg D, eds. (2555). เส้นทางชีวเคมี: Atlas of Biochemistry and Molecular Biology (ฉบับที่ 2) อ็อกซ์ฟอร์ด: Wiley-Blackwell น. 5. ISBN 978-0-170-14684-2.
  11. ^ ข Tjong H (2008). การสร้างแบบจำลองการมีส่วนร่วมของไฟฟ้าสถิตต่อการพับและการผูกโปรตีน (วิทยานิพนธ์ปริญญาเอก) มหาวิทยาลัยแห่งรัฐฟลอริดา น. 1 เชิงอรรถ
  12. ^ ข Stewart L, Burgin AB (2005). Atta-Ur-Rahman, Springer BA, Caldwell GW (สหพันธ์). "การสังเคราะห์ยีนทั้งหมด: อนาคตของยีน-โอ-มาติก" . ฟรอนเทียในการออกแบบและการค้นพบยาเสพติด แทมสำนักพิมพ์วิทยาศาสตร์ 1 : 299. ดอย : 10.2174/1574088054583318 . ISBN 978-1-60805-199-1. ISSN  1574-0889
  13. ^ ข Elzanowski A, Ostell J (7 เมษายน 2551). "รหัสพันธุกรรม" . แห่งชาติศูนย์ข้อมูลเทคโนโลยีชีวภาพ (NCBI) สืบค้นเมื่อ10 มีนาคม 2553 .
  14. ^ ข Xie J, Schultz PG (ธันวาคม 2548) "การเพิ่มกรดอะมิโนในการถ่ายทอดทางพันธุกรรม". ความเห็นในปัจจุบันชีววิทยาเคมี 9 (6): 548–554 ดอย : 10.1016/j.cbpa.2005.10.011 . PMID  16260173
  15. ^ ข Wang Q, Parrish AR, Wang L (มีนาคม 2552). “ การขยายรหัสพันธุกรรมเพื่อการศึกษาทางชีววิทยา” . เคมีและชีววิทยา 16 (3): 323–336. ดอย : 10.1016/j.chembiol.2009.03.001 . PMC  2696486 PMID  19318213 .
  16. ^ ไซมอนเอ็ม (2548). คำนวณฉุกเฉิน: ชีวสารสนเทศเน้น นิวยอร์ก: AIP Press / Springer Science + Business Media ได้ pp.  105-106 ISBN 978-0-387-22046-8.
  17. ^ Petroff OA (ธันวาคม 2545). “ กาบาและกลูตาเมตในสมองของมนุษย์”. ประสาทวิทยา 8 (6): 562–573 ดอย : 10.1177 / 1073858402238515 . PMID  12467378 S2CID  84891972
  18. ^ Vickery HB, Schmidt CL (2474) "ประวัติการค้นพบกรดอะมิโน". เคมี. รายได้ 9 (2): 169–318. ดอย : 10.1021 / cr60033a001 .
  19. ^ Hansen S (พ.ค. 2015). "Die Entdeckung der proteinogenen Aminosäuren von 1805 ในปารีสทวิปี 1935 ในรัฐอิลลินอยส์" (PDF) (ภาษาเยอรมัน) เบอร์ลิน. เก็บจากต้นฉบับ (PDF)เมื่อวันที่ 1 ธันวาคม 2017
  20. ^ Vauquelin LN, Robiquet PJ (1806). "การค้นพบหลักการพืชชนิดใหม่ใน Asparagus sativus". แอนนาเลเดอ Chimie 57 : 88–93
  21. ^ ข Anfinsen CB, Edsall JT, Richards FM (1972) ความก้าวหน้าในโปรตีนเคมี นิวยอร์ก: สำนักพิมพ์วิชาการ. น.  99, 103 . ISBN 978-0-12-034226-6.
  22. ^ วอลลาสตัน ดับบลิวเอช (1810) "เกี่ยวกับ cystic oxide ซึ่งเป็นแคลคูลัสทางเดินปัสสาวะสายพันธุ์ใหม่" รายการปรัชญาของ Royal Society 100 : 223–230 ดอย : 10.1098 / rstl.1810.0015 . S2CID  110151163
  23. ^ เบามันน์ อี (1884) "Über cystin und cystein" . Z Physiol Chem . 8 (4): 299–305. เก็บถาวรจากต้นฉบับเมื่อ 14 มีนาคม 2554 . สืบค้นเมื่อ28 มีนาคม 2554 .
  24. ^ บราคอนนอต HM (1820) "Sur la conversion des matières animales en nouvelles สาร par le moyen de l'acide sulfurique". แอนนาเลเดอ Chimie เอตเดอเท่ห์ ชุดที่ 2. 13 : 113–125.
  25. ^ Simoni RD, Hill RL, Vaughan M (กันยายน 2545) "การค้นพบของอะมิโนกรด threonine: การทำงานของวิลเลียมซีโรส [บทความคลาสสิก]" วารสารเคมีชีวภาพ . 277 (37): E25. ดอย : 10.1016 / S0021-9258 (20) 74369-3 . PMID  12218068
  26. ^ McCoy RH, Meyer CE, Rose WC (1935) "การให้อาหารการทดลองกับผสมสูงบริสุทธิ์กรดอะมิโน. VIII. การแยกและบัตรประจำตัวของใหม่ที่สำคัญกรดอะมิโน" วารสารเคมีชีวภาพ . 112 : 283–302 ดอย : 10.1016 / S0021-9258 (18) 74986-7 .
  27. ^ Menten, P. Dictionnaire เดอ Chimie: Une approche étymologique et Historique De Boeck, Bruxelles ลิงค์
  28. ^ ฮาร์เปอร์ดี. "อะมิโน -" . ออนไลน์นิรุกติศาสตร์พจนานุกรม สืบค้นเมื่อ19 กรกฎาคม 2553 .
  29. ^ Paal C (1894) “ Ueber die Einwirkung von Phenyl ‐ i ‐ cyanat auf organische Aminosäuren” . Berichte เดอร์ดอย Chemischen Gesellschaft 27 : 974–979 ดอย : 10.1002 / cber.189402701205 . เก็บจากต้นฉบับเมื่อ 25 กรกฎาคม 2020
  30. ^ ฟรูตัน เจเอส (1990). "บทที่ 5- Emil Fischer และ Franz Hofmeister". ความแตกต่างในสไตล์วิทยาศาสตร์: การวิจัยกลุ่มในทางเคมีและทางชีวเคมีวิทยาศาสตร์ 191 . สมาคมปรัชญาอเมริกัน. หน้า 163–165 ISBN 978-0-87169-191-0.
  31. ^ "กรดอัลฟ่าอะมิโน" . Merriam-Webster.com พจนานุกรมทางการแพทย์ Merriam-Webster Inc.
  32. ^ Prolineที่หอสมุดแห่งชาติการแพทย์การแพทย์หัวเรื่อง (MeSH)
  33. ^ Matts RL (2548). "กรดอะมิโน" . ชีวเคมี 5753: หลักการทางชีวเคมี . ที่เก็บถาวรจากเดิมเมื่อวันที่ 18 มกราคม 2008 สืบค้นเมื่อ3 มกราคม 2558 .
  34. ^ IUPAC ,บทสรุปของคำศัพท์ทางเคมี , 2nd ed. ("หนังสือทองคำ") (2540). เวอร์ชันแก้ไขออนไลน์: (2006–) "กรดอิมิโน " ดอย : 10.1351/goldbook.I02959
  35. ^ a b c d e ฉ เครตัน TH (1993). "บทที่ 1" . โปรตีน: โครงสร้างและคุณสมบัติของโมเลกุล . ซานฟรานซิสโก: WH Freeman ISBN 978-0-7167-7030-5.
  36. ^ ฮาเทมเอสเอ็ม (2549). "การกำหนดแก๊สโครมาโตกราฟีของ Enantiomers กรดอะมิโนในยาสูบและไวน์บรรจุขวด" . มหาวิทยาลัยกีสเซิน. ที่เก็บถาวรจากเดิมเมื่อวันที่ 22 มกราคม 2009 สืบค้นเมื่อ17 พฤศจิกายน 2551 .
  37. ^ "ศัพท์เฉพาะและสัญลักษณ์สำหรับกรดอะมิโนและเปปไทด์" . คณะกรรมาธิการร่วม IUPAC-IUB เกี่ยวกับระบบการตั้งชื่อทางชีวเคมี 2526. สืบค้นจากต้นฉบับเมื่อ 9 ตุลาคม 2551 . สืบค้นเมื่อ17 พฤศจิกายน 2551 .
  38. ^ Jodidi SL (1 มีนาคม 2469). "การไทเทรตแบบฟอร์โมลของกรดอะมิโนบางชนิด". วารสารสมาคมเคมีอเมริกัน . 48 (3): 751–753 ดอย : 10.1021 / ja01414a033 .
  39. ^ Liebecq C, ed. (2535). ศัพท์ทางชีวเคมีและเอกสารที่เกี่ยวข้อง (2nd ed.). พอร์ตแลนด์กด น. 39–69. ISBN 978-1-85578-005-7.
  40. ^ สมิธ AD (1997). พจนานุกรม Oxford ชีวเคมีและอณูชีววิทยา Oxford: สำนักพิมพ์มหาวิทยาลัยออกซ์ฟอร์ด น. 535. ISBN 978-0-19-854768-6. OCLC  37616711
  41. ^ ซิมมอนส์ ดับเบิลยูเจ, ไมเซนเบิร์ก จี (2006). หลักชีวเคมีทางการแพทย์ . มอสบีเอลส์เวียร์. น. 19 . ISBN 978-0-323-02942-1.
  42. ^ Fennema OR (19 มิถุนายน 2539). เคมีอาหาร 3 เอ็ด CRC Press. หน้า 327–328 ISBN 978-0-8247-9691-4.
  43. ^ Rodnina MV, Beringer M, Wintermeyer W (มกราคม 2550) "ไรโบโซมสร้างพันธะเปปไทด์". แนวโน้มของวิทยาศาสตร์ชีวเคมี . 32 (1): 20–26. ดอย : 10.1016 / j.tibs.2006.11.007 . PMID  17157507 .
  44. ^ Driscoll DM, Copeland PR (2003). “ กลไกและระเบียบการสังเคราะห์ซีลีโนโปรตีน”. ทบทวนประจำปีของโภชนาการ 23 (1): 17–40. ดอย : 10.1146 / annurev.nutr.23.011702.073318 . PMID  12524431
  45. ^ Krzycki JA (ธันวาคม 2548). "การเข้ารหัสทางพันธุกรรมโดยตรงของไพโรไลซีน". ความเห็นในปัจจุบันจุลชีววิทยา 8 (6): 706–712 ดอย : 10.1016 / j.mib.2005.10.009 . PMID  16256420
  46. ^ Théobald-Dietrich A, Giegé R, Rudinger-Thirion J (2005) "หลักฐานการมีอยู่ใน mRNA ขององค์ประกอบกิ๊บที่รับผิดชอบต่อการแทรกไพร์โรไลซีนที่ขึ้นกับไรโบโซมในโปรตีน" ไบโอชิมี่ . 87 (9–10): 813–817 ดอย : 10.1016 / j.biochi.2005.03.006 . PMID  16164991
  47. ^ Trifonov EN (ธันวาคม 2000) "ลำดับเวลาที่สอดคล้องกันของกรดอะมิโนและวิวัฒนาการของรหัสแฝดสาม" ยีน 261 (1): 139–151 ดอย : 10.1016 / S0378-1119 (00) 00476-5 . PMID  11164045
  48. ^ Higgs PG, Pudritz RE (มิถุนายน 2552) "พื้นฐานทางอุณหพลศาสตร์สำหรับการสังเคราะห์กรดอะมิโนพรีไบโอติกและลักษณะของรหัสพันธุกรรมแรก" โหราศาสตร์ . 9 (5): 483–90. arXiv : 0904.0402 Bibcode : 2009AsBio ... 9..483H . ดอย : 10.1089 / ast.2008.0280 . PMID  19566427 S2CID  9039622
  49. ^ Chaliotis A, Vlastaridis P, Mossialos D, Ibba M, Becker HD, Stathopoulos C, Amoutzias GD (กุมภาพันธ์ 2017) "ที่ซับซ้อนประวัติศาสตร์วิวัฒนาการของ aminoacyl-tRNA synthetases" การวิจัยกรดนิวคลีอิก . 45 (3): 1059–1068 ดอย : 10.1093 / nar / gkw1182 . PMC  5388404 . PMID  28180287
  50. ^ ก ข ค Ntountoumi C, Vlastaridis P, Mossialos D, Stathopoulos C, Iliopoulos I, Promponas V, และคณะ (พฤศจิกายน 2562). "ภูมิภาคซับซ้อนต่ำในโปรตีนของ prokaryotes ดำเนินบทบาทการทำงานที่สำคัญและได้รับการอนุรักษ์อย่างมาก" การวิจัยกรดนิวคลีอิก . 47 (19): 9998–10009 ดอย : 10.1093 / nar / gkz730 . PMC  6821194 PMID  31504783
  51. ^ Vermeer C (มีนาคม 1990) "Gamma-carboxyglutamate ที่มีโปรตีนและวิตามิน K-ขึ้นอยู่กับคาร์บอกซิ" วารสารชีวเคมี . 266 (3): 625–636 ดอย : 10.1042 / bj2660625 . พีเอ็ม ซี 1131186 . PMID  2183788
  52. ^ Bhattacharjee A, Bansal M (มีนาคม 2548). "โครงสร้างคอลลาเจน: เกลียวสามชั้นของ Madras และสถานการณ์ปัจจุบัน" IUBMB ชีวิต 57 (3): 161–172. ดอย : 10.1080 / 15216540500090710 . PMID  16036578 S2CID  7211864
  53. ^ Park MH (กุมภาพันธ์ 2549) "การสังเคราะห์โพสต์แปลของพอลิเอที่ได้มาจากกรดอะมิโน, hypusine ในปัจจัย 5A eukaryotic แปลเริ่มต้น (eIF5A)" วารสารชีวเคมี . 139 (2): 161–169. ดอย : 10.1093 / jb / mvj034 . พีเอ็ม ซี 2494880 . PMID  16452303
  54. ^ Blenis J, Resh MD (ธันวาคม 2536). "การแปลเฉพาะเซลล์ที่ระบุโดยการอะไซเลชันโปรตีนและฟอสโฟรีเลชัน" ความเห็นในปัจจุบันเซลล์ชีววิทยา 5 (6): 984–989 ดอย : 10.1016 / 0955-0674 (93) 90081-Z . PMID  8129952
  55. ^ Curis E, Nicolis I, Moinard C, Osowska S, Zerrouk N, Bénazeth S, Cynober L (พฤศจิกายน 2548) "เกือบทั้งหมดเกี่ยวกับซิทรูลีนในสัตว์เลี้ยงลูกด้วยนม". กรดอะมิโน 29 (3): 177–205. ดอย : 10.1007 / s00726-005-0235-4 . PMID  16082501 S2CID  23877884
  56. ^ Coxon KM, Chakauya E, Ottenhof HH, Whitney HM, Blundell TL, Abell C, Smith AG (สิงหาคม 2548) “ การสังเคราะห์ทางชีวภาพของแพนโทธีเนตในพืชชั้นสูง”. การทำธุรกรรมทางชีวเคมีสังคม 33 (ปต 4): 743–746 ดอย : 10.1042 / BST0330743 . PMID  16042590 .
  57. ^ Kryukov GV, Castellano S, Novoselov SV, Lobanov AV, Zehtab O, Guigó R, Gladyshev VN (พฤษภาคม 2546) “ ลักษณะของซีลีโนโปรตีนของสัตว์เลี้ยงลูกด้วยนม” . วิทยาศาสตร์ . 300 (5624): 1439–1443 รหัสไปรษณีย์ : 2003Sci ... 300.1439K . ดอย : 10.1126 / science.1083516 . PMID  12775843 S2CID  10363908 .
  58. ^ Gromer S, Urig S, Becker K (มกราคม 2547) "ระบบ thioredoxin จากวิทยาศาสตร์สู่คลินิก" บทวิจารณ์การวิจัยยา . 24 (1): 40–89. ดอย : 10.1002 / med.10051 . PMID  14595672 . S2CID  248741 .
  59. ^ Sakami W, Harrington H (2506). “ การเผาผลาญกรดอะมิโน”. ทบทวนประจำปีชีวเคมี 32 (1): 355–398 ดอย : 10.1146 / annurev.bi.32.070163.002035 . PMID  14144484
  60. ^ Brosnan JT (เมษายน 2543) "กลูตาเมตที่เชื่อมต่อระหว่างกรดอะมิโนและคาร์โบไฮเดรตการเผาผลาญ" วารสารโภชนาการ . 130 (4S Suppl): 988S–990S. ดอย : 10.1093 / jn / 130.4.988S . PMID  10736367
  61. ^ Young VR, Ajami AM (กันยายน 2544) "กลูตามีน: จักรพรรดิหรือเสื้อผ้าของเขา?" . วารสารโภชนาการ . 131 (9 Suppl): 2449S – 2459S, 2486S – 2487S ดอย : 10.1093 / jn / 131.9.2449S . PMID  11533293
  62. ^ Young VR (สิงหาคม 1994) "ความต้องการกรดอะมิโนสำหรับผู้ใหญ่: กรณีสำหรับการแก้ไขครั้งใหญ่ในคำแนะนำปัจจุบัน" วารสารโภชนาการ . 124 (8 Suppl): 1517S – 1523S ดอย : 10.1093 / jn / 124.suppl_8.1517S . PMID  8064412
  63. ^ Fürst P, Stehle P (มิถุนายน 2547) "องค์ประกอบที่จำเป็นสำหรับการกำหนดความต้องการกรดอะมิโนในมนุษย์คืออะไร" . วารสารโภชนาการ . 134 (6 Suppl): 1558S – 1565S ดอย : 10.1093 / jn / 134.6.1558S . PMID  15173430
  64. ^ รีดส์ พีเจ (กรกฎาคม 2543) "กรดอะมิโนที่จ่ายได้และขาดไม่ได้สำหรับมนุษย์" . วารสารโภชนาการ . 130 (7): 1835S - 1840S ดอย : 10.1093 / jn / 130.7.1835S . PMID  10867060
  65. ^ Imura K, Okada A (มกราคม 1998). “ การเผาผลาญกรดอะมิโนในผู้ป่วยเด็ก”. โภชนาการ . 14 (1): 143–148. ดอย : 10.1016 / S0899-9007 (97) 00230-X . PMID  9437700 .
  66. ^ Lourenço R, Camilo ME (2002). "ทอรีน: กรดอะมิโนที่จำเป็นตามเงื่อนไขในมนุษย์ภาพรวมของสุขภาพและโรค" นิวทริเซียน ฮอสพิทาเรีย . 17 (6): 262–270 PMID  12514918 .
  67. ^ Holtcamp W (มีนาคม 2555) "วิทยาศาสตร์ที่เกิดขึ้นใหม่ของ BMAA: ไซยาโนแบคทีเรียมีส่วนทำให้เกิดโรคเกี่ยวกับระบบประสาทหรือไม่" . มุมมองด้านอนามัยสิ่งแวดล้อม . 120 (3): A110–A116. ดอย : 10.1289 / ehp.120-a110 . PMC  3295368 . PMID  22382274
  68. ^ Cox PA, Davis DA, Mash DC, Metcalf JS, Banack SA (มกราคม 2559) "การได้รับสารอาหารไปยังสารพิษสิ่งแวดล้อมทริกเกอร์ยุ่งยาก neurofibrillary และเงินฝาก amyloid ในสมอง" การดำเนินการ: วิทยาศาสตร์ชีวภาพ . 283 (1823): 20152397. ดอย : 10.1098 / rspb.2015.2397 . PMC  4795023 . PMID  26791617
  69. ^ ข Brook MS, Wilkinson DJ, Phillips BE, Perez-Schindler J, Philp A, Smith K, Atherton PJ (มกราคม 2016) "สภาวะสมดุลของกล้ามเนื้อและโครงเหล็กปั้นในเยาวชนและริ้วรอย: ผลกระทบของโภชนาการและการออกกำลังกาย" Acta Physiologica . 216 (1): 15–41. ดอย : 10.1111 / apha.12532 . PMC  4843955 PMID  26010896
  70. ^ Lipton JO, Sahin M (ตุลาคม 2014) “ วิทยาแห่ง mTOR” . เซลล์ประสาท . 84 (2): 275–291. ดอย : 10.1016 / j.neuron.2014.09.034 . PMC  4223653 PMID  25374355
    รูปที่ 2: ทางเดินสัญญาณ mTOR
  71. ^ ข Phillips SM (พฤษภาคม 2014). "ทบทวนกระบวนการที่สำคัญในการออกกำลังกายที่เกิดขึ้นยั่วยวนกล้ามเนื้อ" เวชศาสตร์การกีฬา . 44 (เสริม 1): S71–S77 ดอย : 10.1007 / s40279-014-0152-3 . พีเอ็ม ซี 4008813 . PMID  24791918 .
  72. ^ Broadley KJ (มีนาคม 2010) "ผลต่อหลอดเลือดของเทรซเอมีนและยาบ้า". เภสัชวิทยาและบำบัด 125 (3): 363–375 ดอย : 10.1016 / j.pharmthera.2009.11.005 . PMID  19948186 .
  73. ^ Lindemann L, Hoener MC (พฤษภาคม 2548) "ยุคฟื้นฟูศิลปวิทยาในเอมีนที่ได้รับแรงบันดาลใจจากตระกูล GPCR ใหม่" แนวโน้มในทางเภสัชวิทยาวิทยาศาสตร์ 26 (5): 274–281 ดอย : 10.1016 / j.tips.2005.03.007 . PMID  15860375
  74. ^ Wang X, Li J, Dong G, Yue J (กุมภาพันธ์ 2014) "สารตั้งต้นภายนอกของสมอง CYP2D". วารสารเภสัชวิทยายุโรป . 724 : 211–218 ดอย : 10.1016 / j.ejphar.2013.12.025 . PMID  24374199
  75. ^ Savelieva KV, Zhao S, Pogorelov VM, Rajan I, Yang Q, Cullinan E, Lanthorn TH (2008). Bartolomucci A (เอ็ด) "การหยุดชะงักทางพันธุกรรมของยีน hydroxylase ทั้งโพรไบโอลด serotonin และมีผลต่อพฤติกรรมในรูปแบบที่มีความไวต่อยาต้านซึมเศร้า" PLoS ONE 3 (10): e3301. รหัสไปรษณีย์ : 2008PLoSO ... 3.3301S . ดอย : 10.1371 / journal.pone.0003301 . PMC  2565062 PMID  18923670
  76. ^ Shemin D, Rittenberg D (ธันวาคม 2489) "การใช้ประโยชน์ทางชีวภาพของไกลซีนสำหรับการสังเคราะห์โปรโตพอร์ไฟรินของฮีโมโกลบิน" . วารสารเคมีชีวภาพ . 166 (2): 621–625 ดอย : 10.1016 / S0021-9258 (17) 35200-6 . PMID  20276176
  77. ^ Tejero J, Biswas A, Wang ZQ, Page RC, Haque MM, Hemann C, Zweier JL, Misra S, Stuehr DJ (พฤศจิกายน 2551) "การรักษาเสถียรภาพและลักษณะของปฏิกิริยา heme-Oxy สื่อกลางในการกระตุ้นเทสไนตริกออกไซด์" วารสารเคมีชีวภาพ . 283 (48): 33498–33507 ดอย : 10.1074 / jbc.M806122200 . พีเอ็ม ซี 2586280 . PMID  18815130
  78. ^ Rodríguez-Caso C, Montañez R, Cascante M, Sánchez-Jiménez F, Medina MA (สิงหาคม 2549) "แบบจำลองทางคณิตศาสตร์ของเมแทบอลิซึมของโพลิเอมีนในสัตว์เลี้ยงลูกด้วยนม" . วารสารเคมีชีวภาพ . 281 (31): 21799–21812 ดอย : 10.1074 / jbc.M602756200 . PMID  16709566
  79. ^ ข Stryer L, Berg JM, Tymoczko JL (2002) ชีวเคมี (ฉบับที่ 5) นิวยอร์ก: WH Freeman ได้ pp.  693-698 ISBN 978-0-7167-4684-3.
  80. ^ ไฮลิน เจดับบลิว (1969) "เปปไทด์ที่เป็นพิษและกรดอะมิโนในอาหารและอาหารสัตว์". วารสารเคมีเกษตรและอาหาร . 17 (3): 492–496. ดอย : 10.1021/jf60163a003 .
  81. ^ Turner BL, Harborne JB (2510) “ การแพร่กระจายของ canavanine ในอาณาจักรพืช”. ไฟโตเคมี . 6 (6): 863–866. ดอย : 10.1016 / S0031-9422 (00) 86033-1 .
  82. ^ Ekanayake S, Skog K, Asp NG (พ.ค. 2550). "ปริมาณคานาวานินในถั่วดาบ (Canavalia gladiata): การวิเคราะห์และผลของการแปรรูป". พิษวิทยาทางอาหารและเคมี . 45 (5): 797–803 ดอย : 10.1016 / j.fct.2006.10.030 . PMID  17187914 .
  83. ^ โรเซนธาล GA (2001). "L-Canavanine: อัลโลเคมีคอลที่มีฤทธิ์ฆ่าแมลงในพืชสูงกว่า". กรดอะมิโน 21 (3): 319–330 ดอย : 10.1007 / s007260170017 . PMID  11764412 S2CID  3144019 .
  84. ^ Hammond AC (พฤษภาคม 1995) "Leucaena toxicosis และการควบคุมในสัตว์เคี้ยวเอื้อง" . วารสารสัตวศาสตร์ . 73 (5): 1487–1492 ดอย : 10.2527 / 1995.7351487x . PMID  7665380[ ลิงก์ตายถาวร ]
  85. ^ ข Leuchtenberger W, Huthmacher K, Drauz K (พฤศจิกายน 2548) "การผลิตกรดอะมิโนและอนุพันธ์ทางเทคโนโลยีชีวภาพ: สถานะปัจจุบันและโอกาส". จุลชีววิทยาประยุกต์และเทคโนโลยีชีวภาพ . 69 (1): 1–8. ดอย : 10.1007 / s00253-005-0155-y . PMID  16195792 S2CID  24161808 .
  86. ^ Ashmead HD (1993) บทบาทของกรดอะมิโนคีเลตในอาหารสัตว์ . เวสต์วูด: โนเยส สิ่งพิมพ์.
  87. ^ Garattini S (เมษายน 2543) "กรดกลูตามิกในอีกยี่สิบปีต่อมา" . วารสารโภชนาการ . 130 (อุปกรณ์เสริม 4S): 901S – 909S ดอย : 10.1093 / jn / 130.4.901S . PMID  10736350
  88. ^ Stegink LD (กรกฎาคม 2530) "เรื่องราวของแอสพาเทม: แบบจำลองสำหรับการทดสอบทางคลินิกของวัตถุเจือปนอาหาร". วารสารโภชนาการคลินิกอเมริกัน . 46 (1 Suppl): 204–215. ดอย : 10.1093 / ajcn / 46.1.204 . PMID  3300262
  89. ^ อัลเบียน Laboratories, Inc "อัลเบียน Ferrochel เว็บไซต์" สืบค้นเมื่อ12 กรกฎาคม 2554 .
  90. ^ Ashmead HD (1986) ให้อาหารทางใบของพืชที่มีกรดอะมิโน Chelates Park Ridge: สิ่งพิมพ์ Noyes
  91. ^ Turner EH, Loftis JM, Blackwell AD (มีนาคม 2549) "Serotonin a la carte: การเสริมสารตั้งต้นเซโรโทนิน 5-hydroxytryptophan" . เภสัชวิทยาและบำบัด 109 (3): 325–338. ดอย : 10.1016 / j.pharmthera.2005.06.004 . PMID  16023217 .
  92. ^ Kostrzewa RM, Nowak P, Kostrzewa JP, Kostrzewa RA, Brus R (มีนาคม 2548) "ลักษณะเฉพาะของL -DOPA รักษาโรคพาร์กินสัน". กรดอะมิโน 28 (2): 157–164. ดอย : 10.1007 / s00726-005-0162-4 . PMID  15750845 S2CID  33603501 .
  93. ^ Heby O, Persson L, Rentala M (สิงหาคม 2550) "การกำหนดเป้าหมายไปที่เอนไซม์สังเคราะห์ทางชีวภาพโพลีเอมีน: แนวทางที่มีแนวโน้มในการบำบัดอาการป่วยจากการนอนหลับของชาวแอฟริกันโรค Chagas และโรค leishmaniasis" กรดอะมิโน 33 (2): 359–366 ดอย : 10.1007 / s00726-007-0537-9 . PMID  17610127 S2CID  26273053
  94. ^ ครูซ - เวรา LR, Magos-Castro MA, Zamora-Romo E, Guarneros G (2004). "ไรโบโซมถ่วงและ peptidyl-tRNA หล่นออกในระหว่างการแปลความล่าช้าที่ codons AGA" การวิจัยกรดนิวคลีอิก . 32 (15): 4462–4468 ดอย : 10.1093 / nar / gkh784 . PMC  516057 PMID  15317870
  95. ^ Andy C (ตุลาคม 2555). "โมเลกุล 'อันตรายเกินไปสำหรับธรรมชาติ' ฆ่าเซลล์มะเร็ง" . นักวิทยาศาสตร์ใหม่
  96. ^ "แท็ก Lethal ดีเอ็นเอสามารถให้ประชาชนผู้บริสุทธิ์ออกจากคุก" นักวิทยาศาสตร์ใหม่ 2 พฤษภาคม 2556.
  97. ^ Hanessian S (1993). "ภาพสะท้อนของการสังเคราะห์ผลิตภัณฑ์จากธรรมชาติทั้งหมด: ศิลปะงานฝีมือตรรกะและแนวทางของไครอน" เคมีบริสุทธิ์และประยุกต์ 65 (6): 1189–1204 ดอย : 10.1351 / pac199365061189 . S2CID  43992655
  98. ^ Blaser HU (1992). "สระว่ายน้ำ chiral เป็นแหล่งที่มาของตัวเร่งปฏิกิริยาและสารช่วยกระตุ้น" ความคิดเห็นเกี่ยวกับสารเคมี 92 (5): 935–952 ดอย : 10.1021 / cr00013a009 .
  99. ^ ซานด้า เอฟ, เอนโด ที (1999). "การสังเคราะห์และการทำงานของพอลิเมอร์โดยอาศัยกรดอะมิโน". เคมีโมเลกุลและฟิสิกส์ . 200 (12): 2651–2661 ดอย : 10.1002 / (SICI) 1521-3935 (19991201) 200: 12 <2651 :: AID-MACP2651> 3.0.CO 2-P
  100. ^ Gross RA, Kalra B (สิงหาคม 2545) “ โพลีเมอร์ย่อยสลายได้เพื่อสิ่งแวดล้อม” . วิทยาศาสตร์ . 297 (5582): 803–807 รหัสไปรษณีย์ : 2002Sci ... 297..803G . ดอย : 10.1126/science.297.5582.803 . PMID  12161646
  101. ^ Low KC, Wheeler AP, หจก. Koskan (1996). โพลีพาณิชย์ (aspartic กรด) และใช้มัน ความก้าวหน้าในชุดเคมี 248 . วอชิงตันดีซี: สมาคมเคมีอเมริกัน
  102. ^ Thombre SM, Sarwade BD (2005). "การสังเคราะห์และความสามารถในการย่อยสลายทางชีวภาพของกรด Polyaspartic: A Critical Review". วารสารวิทยาศาสตร์มหภาคส่วนก . 42 (9): 1299–1315 ดอย : 10.1080 / 10601320500189604 . S2CID  94818855
  103. ^ Bourke SL, Kohn J (เมษายน 2546) "โพลีเมอร์ที่ได้จากกรดอะมิโนแอล -ไทโรซีน: โพลีคาร์บอเนตโพลีเอริเลตและโคพอลิเมอร์ที่มีโพลี (เอทิลีนไกลคอล)" ความคิดเห็นเกี่ยวกับการจัดส่งยาเสพติดทุกประเภท 55 (4): 447–466 ดอย : 10.1016 / S0169-409X (03) 00038-3 . PMID  12706045
  104. ^ Drauz K, Grayson I, Kleemann A, Krimmer H, Leuchtenberger W, Weckbecker C (2006) อูลแมนน์ของสารานุกรมเคมีอุตสาหกรรม ไวน์ไฮม์: Wiley-VCH ดอย : 10.1002 / 14356007.a02_057.pub2 .
  105. ^ Jones RC, Buchanan BB, Gruissem W (2000). ชีวเคมีและชีววิทยาโมเลกุลของพืช Rockville, Md: American Society of Plant Physiologists ได้ pp.  371-372 ISBN 978-0-943088-39-6.
  106. ^ Brosnan JT, Brosnan ME (มิถุนายน 2549) "กรดอะมิโนที่มีกำมะถัน: ภาพรวม" . วารสารโภชนาการ . 136 (6 Suppl): 1636S – 1640S ดอย : 10.1093 / jn / 136.6.1636S . PMID  16702333
  107. ^ Kivirikko KI, Pihlajaniemi T (1998). "คอลลาเจนไฮดรอกซิเลสและหน่วยย่อยของโปรตีนไดซัลไฟด์ไอโซเมอเรสของโปรลิล 4 ไฮดรอกซิเลส". ความก้าวหน้าในเอนไซม์ที่เกี่ยวข้องและพื้นที่ของอณูชีววิทยา ความก้าวหน้าในเอนไซม์ - และสาขาที่เกี่ยวข้องของอณูชีววิทยา 72 . หน้า 325–398 ดอย : 10.1002 / 9780470123188.ch9 . ISBN 9780470123188. PMID  9559057
  108. ^ Whitmore L, Wallace BA (พฤษภาคม 2547) "การวิเคราะห์องค์ประกอบของลำดับเปปไทโบล: ผลกระทบสำหรับการสังเคราะห์ในร่างกายและการสร้างช่องสัญญาณ". วารสารชีวฟิสิกส์แห่งยุโรป . 33 (3): 233–237 ดอย : 10.1007 / s00249-003-0348-1 . PMID  14534753 S2CID  24638475
  109. ^ Alexander L, Grierson D (ตุลาคม 2545) "เอทิลีนสังเคราะห์และการกระทำในมะเขือเทศ: แบบจำลองสำหรับผลไม้สุกจุดสำคัญในชีวิตเป็น" วารสารพฤกษศาสตร์ทดลอง . 53 (377): 2039–2055 ดอย : 10.1093 / jxb / erf072 . PMID  12324528 .
  110. ^ Elmore DT, Barrett GC (1998). กรดอะมิโนและเปปไทด์ Cambridge, UK: สำนักพิมพ์มหาวิทยาลัยเคมบริดจ์ หน้า  48 –60 ISBN 978-0-2521-46827-5.
  111. ^ Gutteridge A, Thornton JM (พฤศจิกายน 2548) "การทำความเข้าใจชุดเครื่องมือเร่งปฏิกิริยาธรรมชาติ". แนวโน้มของวิทยาศาสตร์ชีวเคมี . 30 (11): 622–629. ดอย : 10.1016 / j.tibs.2005.09.006 . PMID  16214343
  112. ^ Ibba M, Söll D (พฤษภาคม 2544). "ยุคฟื้นฟูศิลปวิทยาของการสังเคราะห์อะมิโนอะซิล - tRNA" . รายงาน EMBO 2 (5): 382–387. ดอย : 10.1093 / embo-reports / kve095 . PMC  1083889 PMID  11375928
  113. ^ Lengyel P, Söll D (มิถุนายน 2512) “ กลไกการสังเคราะห์โปรตีน” . ความคิดเห็นเกี่ยวกับแบคทีเรีย 33 (2): 264–301. ดอย : 10.1128 / MMBR.33.2.264-301.1969 . PMC  378322 PMID  4896351
  114. ^ Wu G, Fang YZ, Yang S, Lupton JR, Turner ND (มีนาคม 2547) "การเผาผลาญกลูตาไธโอนและผลกระทบต่อสุขภาพ" . วารสารโภชนาการ . 134 (3): 489–492. ดอย : 10.1093 / jn / 134.3.489 . PMID  14988435 .
  115. ^ Meister A (พฤศจิกายน 2531). "การเผาผลาญกลูตาไธโอนและการปรับเปลี่ยนแบบเลือก" . วารสารเคมีชีวภาพ . 263 (33): 17205–17208 ดอย : 10.1016 / S0021-9258 (19) 77815-6 . PMID  3053703
  116. ^ คาร์ปิโนแอลเอ (1992). "1-Hydroxy-7-azabenzotriazole สารเพิ่มประสิทธิภาพการมีเพศสัมพันธ์แบบเปปไทด์". วารสารสมาคมเคมีอเมริกัน . 115 (10): 4397–4398 ดอย : 10.1021 / ja00063a082 .
  117. ^ Marasco D, Perretta G, Sabatella M, Ruvo M (ตุลาคม 2551) "มุมมองในอดีตและอนาคตของห้องสมุดเปปไทด์สังเคราะห์". วิทยาศาสตร์โปรตีนและเปปไทด์ในปัจจุบัน 9 (5): 447–467. ดอย : 10.2174 / 138920308785915209 . PMID  18855697 .
  118. ^ Konara S, Gagnona K, Clearfield A, Thompson C, Hartle J, Ericson C, Nelson C (2010) "การกำหนดโครงสร้างและลักษณะเฉพาะของทองแดงและสังกะสีทวิ - ไกลโคเจนด้วยการตกผลึกเอ็กซ์เรย์และมวลสาร". วารสารเคมีประสานงาน . 63 (19): 3335–3347 ดอย : 10.1080 / 00958972.2010.514336 . S2CID  94822047
  119. ^ สติพานุก เอ็มเอช (2006). ด้านชีวเคมีสรีรวิทยาและโมเลกุลของโภชนาการของมนุษย์ (2nd ed.) แซนเดอร์เอลส์เวียร์
  120. ^ Dghaym RD, Dhawan R, Arndtsen BA (กันยายน 2544) "การใช้คาร์บอนมอนอกไซด์และเลียนแบบเป็นสารสังเคราะห์อนุพันธ์ของเปปไทด์: การสังเคราะห์อิมิดาโซลีนที่เป็นตัวเร่งปฏิกิริยาแพลเลเดียมของกรดα-Amino" Angewandte Chemie 40 (17): 3228–3230. ดอย : 10.1002/(SICI)1521-3773(19980703)37:12<1634::AID-ANIE1634>3.0.CO;2-C . PMID  29712039
  121. ^ Urry DW (2004). "การเปลี่ยนแปลงพลังงานอิสระของกิบส์สำหรับการเชื่อมโยงที่ไม่ชอบน้ำ: การได้มาและการประเมินโดยวิธีการเปลี่ยนอุณหภูมิผกผัน" จดหมายฟิสิกส์เคมี . 399 (1–3): 177–183 รหัสไปรษณีย์ : 2004CPL ... 399..177U . ดอย : 10.1016 / S0009-2614 (04) 01565-9 .
  122. ^ Marcotte EM, Pellegrini M, Yeates TO, Eisenberg D (ตุลาคม 2542) "สำมะโนโปรตีนซ้ำ". วารสารอณูชีววิทยา . 293 (1): 151–60. ดอย : 10.1006 / jmbi.1999.3136 . PMID  10512723
  123. ^ Haerty W, Golding GB (ตุลาคม 2010) Bonen L (เอ็ด) "ลำดับความซับซ้อนต่ำและกรดอะมิโนเดี่ยวซ้ำ: ไม่ใช่แค่" ขยะ "ลำดับเปปไทด์" จีโนม 53 (10): 753–62. ดอย : 10.1139 / G10-063 . PMID  20962881
  124. ^ Magee T, Seabra MC (เมษายน 2548) "Aylation ของไขมันและ prenylation ของโปรตีน: ไขมันอะไรร้อน". ความเห็นในปัจจุบันเซลล์ชีววิทยา 17 (2): 190–196. ดอย : 10.1016 / j.ceb.2005.02.003 . PMID  15780596
  125. ^ Pilobello KT, Mahal LK (มิถุนายน 2550) "การถอดรหัสไกลโคโค้ด: ความซับซ้อนและความท้าทายในการวิเคราะห์ของไกลโคมิกส์" ความเห็นในปัจจุบันชีววิทยาเคมี 11 (3): 300–305. ดอย : 10.1016 / j.cbpa.2007.05.002 . PMID  17500024 .
  126. ^ Smotrys JE, Linder ME (2004). "Palmitoylation ของโปรตีนส่งสัญญาณภายในเซลล์: การควบคุมและการทำงาน". ทบทวนประจำปีชีวเคมี 73 (1): 559–587. ดอย : 10.1146 / annurev.biochem.73.011303.073954 . PMID  15189153
  127. ^ Kyte J, Doolittle RF (พฤษภาคม 1982) "วิธีง่ายๆในการแสดงลักษณะของโปรตีนที่ไม่ชอบน้ำ" วารสารอณูชีววิทยา . 157 (1): 105–132. CiteSeerX  10.1.1.458.454 ดอย : 10.1016/0022-2836(82)90515-0 . PMID  7108955
  128. ^ ไฟรเฟลเดอร์ ดี (1983) ชีวเคมีทางกายภาพ (2nd ed.). WH Freeman และ บริษัท ISBN 978-0-7167-1315-9.[ ต้องการหน้า ]
  129. ^ Kozlowski LP (มกราคม 2017) "Proteome-p I : proteome isoelectric point database" . การวิจัยกรดนิวคลีอิก . 45 (D1): D1112 – D1116 ดอย : 10.1093 / nar / gkw978 . PMC  5210655 PMID  27789699
  130. ^ ข Hausman RE, คูเปอร์จีเอ็ม (2004) เซลล์: วิธีการโมเลกุล วอชิงตันดีซี: ASM Press น. 51. ISBN 978-0-87893-214-6.
  131. ^ Aasland R, Abrams C, Ampe C, Ball LJ, Bedford MT, Cesareni G, Gimona M, Hurley JH, Jarchau T, Lehto VP, Lemmon MA, Linding R, Mayer BJ, Nagai M, Sudol M, Walter U, Winder SJ (กุมภาพันธ์ 2545). "Normalization of nomenclature for peptide motifs as ligands of modular protein domains". FEBS จดหมาย 513 (1): 141–144. ดอย : 10.1111 / j.1432-1033.1968.tb00350.x . PMID  11911894
  132. ^ IUPAC–IUB คณะกรรมาธิการการตั้งชื่อทางชีวเคมี (1972) "เป็นสัญกรณ์หนึ่งตัวอักษรของอะมิโนลำดับกรด" เคมีบริสุทธิ์และประยุกต์ 31 (4): 641–645. ดอย : 10.1351 / pac197231040639 . PMID  5080161 .
  133. ^ Suchanek M, Radzikowska A, Thiele C (เมษายน 2548) "Photo-leucine และภาพ methionine อนุญาตให้บัตรประจำตัวของปฏิกริยาระหว่างโปรตีนในเซลล์ที่มีชีวิต" วิธีการธรรมชาติ 2 (4): 261–267 ดอย : 10.1038 / nmeth752 . PMID  15782218 .
  134. ^ Muñoz-Huerta RF, Guevara-Gonzalez RG, Contreras-Medina LM, Torres-Pacheco I, Prado-Olivarez J, Ocampo-Velazquez RV (สิงหาคม 2013) "ทบทวนวิธีการในการตรวจจับสถานะไนโตรเจนในพืช: ข้อดีข้อเสียและความก้าวหน้าล่าสุด" เซนเซอร์ บาเซิลสวิตเซอร์แลนด์ 13 (8): 10823–43. ดอย : 10.3390 / s130810823 . PMC  3812630 PMID  23959242
  135. ^ มาร์ติน พีดี, มัลลีย์ ดีเอฟ, แมนนิ่ง จี, ฟุลเลอร์ แอล (2002) "การหาคาร์บอนอินทรีย์ในดินและไนโตรเจนในระดับพื้นดินโดยใช้สเปกโทรสโกปีใกล้อินฟราเรด" วารสารวิทยาศาสตร์ดินของแคนาดา . 82 (4): 413–422 ดอย : 10.4141 / S01-054 .

อ่านเพิ่มเติม

  • Tymoczko JL (2012). “ องค์ประกอบและโครงสร้างของโปรตีน” . ชีวเคมี . นิวยอร์ก: WH Freeman และ บริษัท หน้า 28–31 ISBN 9781429229364.
  • ดูลิตเติ้ล RF (1989) "ความซ้ำซ้อนในลำดับโปรตีน". ใน Fasman GD (ed.) การคาดการณ์ของโครงสร้างโปรตีนและหลักการของโปรตีนคล้อยตาม นิวยอร์ก: Plenum กด หน้า 599–623 ISBN 978-0-306-43131-9. LCCN  89008555
  • Nelson DL, Cox MM (2000). Lehninger Principles of Biochemistry (3rd ed.). เวิสำนักพิมพ์ ISBN 978-1-57259-153-0. LCCN  99049137
  • Meierhenrich U (2008). กรดอะมิโนและความไม่สมดุลของชีวิต (PDF) เบอร์ลิน: Springer Verlag ISBN 978-3-540-76885-2. LCCN  2008930865 สืบค้นจากต้นฉบับเมื่อ 12 มกราคม 2555.CS1 maint: bot: ไม่ทราบสถานะ URL เดิม ( ลิงก์ )

ลิงก์ภายนอก

  • สื่อที่เกี่ยวข้องกับกรดอะมิโนที่ Wikimedia Commons
Language
  • Thai
  • Français
  • Deutsch
  • Arab
  • Português
  • Nederlands
  • Türkçe
  • Tiếng Việt
  • भारत
  • 日本語
  • 한국어
  • Hmoob
  • ខ្មែរ
  • Africa
  • Русский

©Copyright This page is based on the copyrighted Wikipedia article "/wiki/Amino_acid" (Authors); it is used under the Creative Commons Attribution-ShareAlike 3.0 Unported License. You may redistribute it, verbatim or modified, providing that you comply with the terms of the CC-BY-SA. Cookie-policy To contact us: mail to admin@tvd.wiki

TOP